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- PDB-1k0u: Inhibition of S-adenosylhomocysteine Hydrolase by "acyclic sugar"... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k0u
タイトルInhibition of S-adenosylhomocysteine Hydrolase by "acyclic sugar" Adenosine Analogue D-eritadenine
要素S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
キーワードHYDROLASE / S-adenosylhomocysteine / D-eritadenine / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosylselenohomocysteinase activity / S-adenosylhomocysteine catabolic process / Sulfur amino acid metabolism / circadian sleep/wake cycle / adenyl nucleotide binding / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / Methylation / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle ...adenosylselenohomocysteinase activity / S-adenosylhomocysteine catabolic process / Sulfur amino acid metabolism / circadian sleep/wake cycle / adenyl nucleotide binding / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / Methylation / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / response to nutrient / one-carbon metabolic process / NAD binding / melanosome / response to hypoxia / copper ion binding / endoplasmic reticulum / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-ERITADENINE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Takusagawa, F. / Huang, Y. / Komoto, J. / Takata, Y. / Gomi, T. / Ogawa, H. / Fujioka, M. / Powell, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Inhibition of S-adenosylhomocysteine hydrolase by acyclic sugar adenosine analogue D-eritadenine. Crystal structure of S-adenosylhomocysteine hydrolase complexed with D-eritadenine.
著者: Huang, Y. / Komoto, J. / Takata, Y. / Powell, D.R. / Gomi, T. / Ogawa, H. / Fujioka, M. / Takusagawa, F.
履歴
登録2001年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2006年3月14日ID: 1D4G
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
B: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
C: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
D: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
E: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
F: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
G: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
H: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)387,05924
ポリマ－379,7268
非ポリマー7,33316
水8,539474
1
A: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
B: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
C: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
D: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,52912
ポリマ－189,8634
非ポリマー3,6678
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25800 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area50560 Å2
手法PISA
2
E: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
F: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
G: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
H: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,52912
ポリマ－189,8634
非ポリマー3,6678
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26020 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area50490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.87, 177.37, 112.16
Angle α, β, γ (deg.)90, 107.6, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymmetric unit contains two tetrameric enzymes, i.e., contains eight identical subunits.

-
要素

#1: タンパク質
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE HYDROLASE / ADENOSYLHOMOCYSTEINASE


分子量: 47465.711 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10760, adenosylhomocysteinase
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-DEA / D-ERITADENINE / エリタデニン


分子量: 253.215 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11N5O4 / コメント: 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 474 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.17 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 4000, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 mMsodium D-eritadenine1drop
222 %(w/v)PEG40001drop
350 mMTris-HCl1drop
410 %(v/v)isopropyl alcohol1drop
510 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→10 Å / Num. all: 59076 / Num. obs: 56933 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 10 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 82
反射
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Num. obs: 59048 / % possible obs: 91.5 % / Num. measured all: 241990

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1D4F

1d4f


解像度: 3→10 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 5100 -RANDOM
Rwork0.183 ---
all0.231 56313 --
obs0.183 47879 85 %-
原子変位パラメータBiso mean: 5.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.3 Å20 Å20 Å2
2--5.3 Å20 Å2
3---5.3 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26552 0 496 474 27522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.12
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.8
LS精密化 シェル解像度: 3→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 5100 -
Rwork0.208 --
obs-51000 85 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 5.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor Rfree: 0.265 / Rfactor Rwork: 0.208

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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