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万見
- PDB-1jzd: DsbC-DsbDalpha complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jzd
タイトルDsbC-DsbDalpha complex
要素
  • thiol:disulfide interchange protein dsbc
  • thiol:disulfide interchange protein dsbd
キーワードOXIDOREDUCTASE / THIOL DISULFIDE OXIDOREDUCTASE / REACTION INTERMEDIATE / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / cytochrome complex assembly / response to copper ion / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / : / cell redox homeostasis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space ...protein-disulfide reductase / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / cytochrome complex assembly / response to copper ion / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / : / cell redox homeostasis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / electron transfer activity / protein homodimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Disulphide bond isomerase DsbC/G, N-terminal domain superfamily / Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Disulphide bond isomerase, DsbC/G / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / Disulfide bond isomerase protein N-terminal domain / DsbD gamma / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain ...Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Disulphide bond isomerase DsbC/G, N-terminal domain superfamily / Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Disulphide bond isomerase, DsbC/G / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / Disulfide bond isomerase protein N-terminal domain / DsbD gamma / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / : / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbC / Thiol:disulfide interchange protein DsbC / Thiol:disulfide interchange protein DsbD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Haebel, P.W. / Goldstone, D. / Katzen, F. / Beckwith, J. / Metcalf, P.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: The Disulfide Bond Isomerase DsbC is Activated by an Immunoglobulin-fold Thiol Oxidoreductase: Crystal structure of the DsbC-DsbDalpha complex.
著者: Haebel, P.W. / Goldstone, D. / Katzen, F. / Beckwith, J. / Metcalf, P.
履歴
登録2001年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: thiol:disulfide interchange protein dsbc
B: thiol:disulfide interchange protein dsbc
C: thiol:disulfide interchange protein dsbd


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3773
ポリマ－62,3773
非ポリマー00
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area25710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.910, 68.910, 230.336
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 thiol:disulfide interchange protein dsbc


分子量: 23802.355 Da / 分子数: 2 / 断片: DsbC + N-terminal 4 residues from His-tag / 変異: C101S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dsbC / プラスミド: pProEX HT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P21892, UniProt: P0AEG6*PLUS
#2: タンパク質 thiol:disulfide interchange protein dsbd / C-type cytochrome biogenesis protein cycZ / inner membrane copper tolerance protein


分子量: 14772.376 Da / 分子数: 1 / 断片: DsbDalpha / 変異: C103A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dsbD / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha Z / 参照: UniProt: P36655
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.85 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: PEG, pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID2910.980.98
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG BW7B20.830.83
回転陽極RIGAKU RU30031.54181.5418
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2001年7月9日
ADSC QUANTUM 42CCD2001年7月4日
MARRESEARCH3IMAGE PLATE2001年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
20.831
31.54181
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 24849 / Num. obs: 24849 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 39.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1eej (DsbC monomer)

1eej


解像度: 2.3→29.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 3047250.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 1268 5 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs-24849 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.1893 Å2 / ksol: 0.365134 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.47 Å20 Å20 Å2
2--1.47 Å20 Å2
3----2.95 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4223 0 0 124 4347
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.282
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.472.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 216 5.3 %
Rwork0.282 3825 -
obs--97.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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