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万見
- PDB-1jxq: Structure of cleaved, CARD domain deleted Caspase-9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jxq
タイトルStructure of cleaved, CARD domain deleted Caspase-9
要素
  • Caspase-9
  • benzoxycarbonyl-Val-Ala-Asp-fluoromethyl ketone Inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-9 / caspase complex / : / Formation of apoptosome / apoptosome / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / response to cobalt ion / : / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand ...caspase-9 / caspase complex / : / Formation of apoptosome / apoptosome / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / response to cobalt ion / : / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / fibroblast apoptotic process / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / : / AKT phosphorylates targets in the cytosol / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / protein maturation / signal transduction in response to DNA damage / enzyme activator activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to dexamethasone stimulus / kidney development / response to ischemia / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / SH3 domain binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to UV / response to estradiol / peptidase activity / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / DNA damage response / apoptotic process / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CASP9, CARD domain / Caspase recruitment domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site ...CASP9, CARD domain / Caspase recruitment domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Renatus, M. / Stennicke, H.R. / Scott, F.L. / Liddington, R.C. / Salvesen, G.S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Dimer formation drives the activation of the cell death protease caspase 9.
著者: Renatus, M. / Stennicke, H.R. / Scott, F.L. / Liddington, R.C. / Salvesen, G.S.
履歴
登録2001年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-9
B: Caspase-9
C: Caspase-9
D: Caspase-9
E: benzoxycarbonyl-Val-Ala-Asp-fluoromethyl ketone Inhibitor
F: benzoxycarbonyl-Val-Ala-Asp-fluoromethyl ketone Inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,7956
ポリマ－126,7956
非ポリマー00
水4,756264
1
A: Caspase-9
B: Caspase-9
E: benzoxycarbonyl-Val-Ala-Asp-fluoromethyl ketone Inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3973
ポリマ－63,3973
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5190 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area18630 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-9
D: Caspase-9
F: benzoxycarbonyl-Val-Ala-Asp-fluoromethyl ketone Inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3973
ポリマ－63,3973
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5170 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area18820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.3, 81.800, 125.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Caspase-9 / ICE-LAP6


分子量: 31433.684 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pet23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: GenBank: 1336027, UniProt: P55211*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質・ペプチド benzoxycarbonyl-Val-Ala-Asp-fluoromethyl ketone Inhibitor


分子量: 529.943 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This peptide was chemically synthesized.
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細TO FACILIATE COMPARISON WITH OTHER CASPASES THE CASPASE-1 (INTERLEUKIN 1-BETA CONVERTING ENZYME ...TO FACILIATE COMPARISON WITH OTHER CASPASES THE CASPASE-1 (INTERLEUKIN 1-BETA CONVERTING ENZYME (ICE, PDB ENTRY 1ICE)) NUMBERING SYSTEM HAS BEEN USED. IT IS BASED ON A STRUCTURAL SUPERIMPOSITION OF CASPASE-9 WITH CASPASE-1. RESIDUES IN CASPASE-9 ARE ASSIGNED THE NUMBERS OF THE STRUCTURAL HOMOLOGOUS RESIDUES IN THE ALIGNED THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF CASPASE-1. CASPASE-9 SEQUENCE NUMBERS ARE OMITTED WHEN NO CASPASE-1-RELATED RESIDUE IS PRESENT IN CASPASE-9, AND CASPASE-9-SPECIFIC INSERTIONS ARE INDICATED BY THE ADDITION OF LETTERS TO THE CASPASE-1 SEQUENCE NUMBERS. THIS NUMBERING SYSTEM HAS ALREADY BEEN USED IN THE PDB ENTRY 1QDU (CASPASE-8) AND 1PAU (CASPASE-3).THE MISSING RESIDUES OF REMARK 465 ARE NUMBERED BASED ON THE SEQRES NUMBER (NOT COORDINATE NUMBER), WITH THE FIRST RESIDUE OF THE SEQRES LABELED AS NUMBER 1 AND SEQUENTIALLY INCREASING TO RESIDUE 284.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.719 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Mes pH 6.5, 12% PEG 20,000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
18-10 mg/mlprotein11
210 mMTris11
3100 mM11NaCl
41 mMdithiothreitol11pH8.0
50.1 MMES12pH6.5
612 %PEG2000012

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データ収集

回折平均測定温度: 111 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 33394 / Num. obs: 33394 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 30.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 93.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. measured all: 112744
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Caspase-3 PDB entry 1CP3

1cp3


解像度: 2.8→19.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: restraint / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1616 4.9 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all-33434 --
obs-32867 98.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.75 Å20 Å26.86 Å2
2--1.25 Å20 Å2
3----9.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7332 0 0 264 7596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
Refine LS restraints NCSNCS model details: restraint
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 286 5.4 %
Rwork0.283 5059 -
obs--96.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 31628 / σ(F): 2 / Num. reflection Rfree: 1650 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor obs: 0.233 / Rfactor Rfree: 0.276
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.35 / % reflection Rfree: 5.4 % / Rfactor Rwork: 0.283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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