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- PDB-1jwu: Crystal Structure of the Complex of the MHC Class II Molecule HLA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jwu
タイトルCrystal Structure of the Complex of the MHC Class II Molecule HLA-DR1 (HA peptide 306-318) with the superantigen SEC3 Variant 3B2
要素
  • Enterotoxin type C-3
  • HA peptide
  • HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
  • HLA class II histocompatibility antigen, DR-1 beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / HLA-DR1 alpha subunit / HLA-DR1 beta subunit / Mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation ...regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of memory T cell differentiation / CD4 receptor binding / positive regulation of monocyte differentiation / positive regulation of kinase activity / inflammatory response to antigenic stimulus / intermediate filament / T-helper 1 type immune response / polysaccharide binding / transport vesicle membrane / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / epidermis development / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / detection of bacterium / MHC class II antigen presentation / trans-Golgi network membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / endocytic vesicle membrane / positive regulation of T cell activation / Downstream TCR signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / early endosome membrane / toxin activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of viral entry into host cell / immune response / positive regulation of protein phosphorylation / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 1. / Staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold domain / Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin, conserved site / Staphyloccocal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 2. / Superantigen, staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #120 ...Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 1. / Staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold domain / Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin, conserved site / Staphyloccocal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 2. / Superantigen, staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #120 / Superantigen toxin, C-terminal / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #110 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Enterotoxin / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Ubiquitin-like (UB roll) / : / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / Enterotoxin type C-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sundberg, E.J. / Andersen, P.S. / Schlievert, P.M. / Karjalainen, K. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structural, energetic, and functional analysis of a protein-protein interface at distinct stages of affinity maturation
著者: Sundberg, E.J. / Andersen, P.S. / Schlievert, P.M. / Karjalainen, K. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2001年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DR-1 beta chain
C: HA peptide
D: Enterotoxin type C-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4644
ポリマ－72,4644
非ポリマー00
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)171.753, 171.753, 120.489
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain


分子量: 21155.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR-1 beta chain


分子量: 22080.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04229, UniProt: P01911*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド HA peptide


分子量: 1506.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The Peptide was Chemically Synthesized
#4: タンパク質 Enterotoxin type C-3 / SEC3


分子量: 27721.068 Da / 分子数: 1 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A0L5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 4000, Sodium Acetate, Ethylene Glycol, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium acetate1reservoirpH4.6
310 %ethylene glycol1reservoir
42-4 %PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.97813
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97813 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 58678 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.421 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 172353 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.421

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化解像度: 2.3→14.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 160762.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 2548 5.1 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 50448 85.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.8198 Å2 / ksol: 0.342412 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.58 Å25.37 Å20 Å2
2--2.22 Å20 Å2
3----4.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→14.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5015 0 0 178 5193
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 338 5 %
Rwork0.245 6439 -
obs--69.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % reflection Rfree: 4.3 % / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.326
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.38 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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