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- PDB-1jwk: Murine Inducible Nitric Oxide Synthase Oxygenase Dimer (Delta 65)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jwk
タイトルMurine Inducible Nitric Oxide Synthase Oxygenase Dimer (Delta 65) with W457A Mutation at Tetrahydrobiopterin Binding Site
要素Nitric Oxide Synthase, Inducible
キーワードOXIDOREDUCTASE / Nitric Oxide L-Arginine Monooxygenase / Heme / Dimer / NOS / Tetrahydrobiopterin
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / Peroxisomal protein import / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / : / arginine binding ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / Peroxisomal protein import / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / : / arginine binding / superoxide metabolic process / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / cellular response to cytokine stimulus / regulation of insulin secretion / cortical cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / response to tumor necrosis factor / nitric-oxide synthase (NADPH) / : / blood vessel remodeling / nitric-oxide synthase activity / L-arginine catabolic process / negative regulation of blood pressure / nitric oxide biosynthetic process / response to hormone / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / circadian rhythm / Hsp90 protein binding / negative regulation of protein catabolic process / beta-catenin binding / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to type II interferon / cellular response to xenobiotic stimulus / regulation of blood pressure / NADP binding / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / peroxisome / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / actin binding / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / calmodulin binding / defense response to bacterium / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / cadherin binding / inflammatory response / negative regulation of gene expression / heme binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / : / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7,8-DIHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Aoyagi, M. / Arvai, A.S. / Ghosh, S. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structures of tetrahydrobiopterin binding-site mutants of inducible nitric oxide synthase oxygenase dimer and implicated roles of Trp457.
著者: Aoyagi, M. / Arvai, A.S. / Ghosh, S. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: A Conserved Tryptophan in Nitric Oxide Synthase Regulates Heme-dioxy Reduction by Tetrahydrobiopterin
著者: Wang, Z.-Q. / Wei, C.-C. / Ghosh, S. / Meade, A.L. / Hemann, C. / Hille, R. / Stuehr, D.J.
履歴
登録2001年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric Oxide Synthase, Inducible
B: Nitric Oxide Synthase, Inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,73011
ポリマ－100,2182
非ポリマー2,5129
水8,305461
1
A: Nitric Oxide Synthase, Inducible
ヘテロ分子

A: Nitric Oxide Synthase, Inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,82212
ポリマ－100,2182
非ポリマー2,60410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area9460 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area34580 Å2
手法PISA, PQS
2
B: Nitric Oxide Synthase, Inducible
ヘテロ分子

B: Nitric Oxide Synthase, Inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,63810
ポリマ－100,2182
非ポリマー2,4208
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_766-x+2,-x+y+1,-z+5/31
Buried area9270 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area35920 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)213.479, 213.479, 116.222
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細The biological assembly is a dimer generated from each subunit, A and B, in the assymetric unit by the operation 1+y-x, y, 1/2-z and 2-x, 1-x+y, 2/3-z+5/3, respectively.

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Nitric Oxide Synthase, Inducible / E.C.1.14.13.39 / NOS / type II / Inducible NOS / INOS / Macrophage NOS / MAC-NOS


分子量: 50108.961 Da / 分子数: 2 / 断片: Oxygenase domain 66-498 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pCWori / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29477, nitric-oxide synthase (NADPH)
#2: 糖 ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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非ポリマー , 5種, 468分子

#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-HBI / 7,8-DIHYDROBIOPTERIN


分子量: 239.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N5O3
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Ammonium sulfate, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 70 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
240 mMEPPS1drop
327-30 %satammonium sulfate1reservoir
450 mMMES1reservoir
510-30 mMBOG1reservoir
615-30 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 490274 / Num. obs: 63261 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 7.75 % / Biso Wilson estimate: 29.2 Å2 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 31.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 4071 / Rsym value: 0.38 / % possible all: 59.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 490274 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 59.7 % / Rmerge(I) obs: 0.38

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NOD

1nod


解像度: 2.3→19.68 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 922300.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 4846 5.1 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 63261 91.4 %-
all-490274 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.75 Å2 / ksol: 0.32688 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.98 Å21.83 Å20 Å2
2---5.98 Å20 Å2
3---11.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6716 0 174 461 7351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.14
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.942.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 317 5.2 %
Rwork0.292 5702 -
obs-7823 53 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.14
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.321 / % reflection Rfree: 5.2 % / Rfactor Rwork: 0.292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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