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- PDB-1jvi: THE 2.2 ANGSTROM RESOLUTION STRUCTURE OF BACILLUS SUBTILIS LUXS/R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jvi
タイトルTHE 2.2 ANGSTROM RESOLUTION STRUCTURE OF BACILLUS SUBTILIS LUXS/RIBOSILHOMOCYSTEINE COMPLEX
要素Autoinducer-2 production protein luxS
キーワードSIGNALING PROTEIN / AUTOINDUCER SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


S-ribosylhomocysteine lyase / S-ribosylhomocysteine lyase activity / quorum sensing / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
S-ribosylhomocysteinase (LuxS) / S-ribosylhomocysteinase (LuxS) / S-ribosylhomocysteinase (LuxS) superfamily / S-Ribosylhomocysteinase (LuxS) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / Chem-RHC / S-ribosylhomocysteine lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ruzheinikov, S.N. / Das, S.K. / Sedelnikova, S.E. / Hartley, A. / Foster, S.J. / Horsburgh, M.J. / Cox, A.G. / McCleod, C.W. / Mekhalfia, A. / Blackburn, G.M. ...Ruzheinikov, S.N. / Das, S.K. / Sedelnikova, S.E. / Hartley, A. / Foster, S.J. / Horsburgh, M.J. / Cox, A.G. / McCleod, C.W. / Mekhalfia, A. / Blackburn, G.M. / Rice, D.W. / Baker, P.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: The 1.2 A structure of a novel quorum-sensing protein, Bacillus subtilis LuxS
著者: Ruzheinikov, S.N. / Das, S.K. / Sedelnikova, S.E. / Hartley, A. / Foster, S.J. / Horsburgh, M.J. / Cox, A.G. / McCleod, C.W. / Mekhalfia, A. / Blackburn, G.M. / Rice, D.W. / Baker, P.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Cloning, purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of Bacillus subtilis LuxS.
著者: Das, S.K. / Sedelnikova, S.E. / Baker, P.J. / Ruzheinikov, S.N. / Foster, S. / Hartley, A. / Horsburg, M.J. / Rice, D.W.
履歴
登録2001年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.42024年4月3日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Autoinducer-2 production protein luxS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3545
ポリマ－17,7901
非ポリマー5644
水1,45981
1
A: Autoinducer-2 production protein luxS
ヘテロ分子

A: Autoinducer-2 production protein luxS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,70810
ポリマ－35,5802
非ポリマー1,1288
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_564x,x-y+1,-z-1/61
Buried area4440 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area12250 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.095, 62.095, 150.051
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: X, X-Y, 5/6-Z

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Autoinducer-2 production protein luxS / AI-2 synthesis protein


分子量: 17790.219 Da / 分子数: 1 / 変異: P96T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: LUXS / プラスミド: PSKD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TUNER (DE3) PLACI / 参照: UniProt: O34667
#4: 糖 ChemComp-RHC / (2S)-2-amino-4-[[(2S,3S,4R,5R)-3,4,5-trihydroxyoxolan-2-yl]methylsulfanyl]butanoic acid / 5-(3-AMINO-4,4-DIHYROXY-BUTYLSULFANYLMETHYL)-TETRAHYDRO-FURAN-2,3,4-TRIOL / S-(5-デオキシ-β-D-リボフラノ-ス-5-イル)-L-ホモシステイン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 267.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H17NO6S

-
非ポリマー , 4種, 84分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-HCS / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / L-Homocysteine / ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 135.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.3 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.8 - 2.4M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M TRIS-HCL, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.8-2.2 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 8944 / Num. obs: 8944 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.63 % / Biso Wilson estimate: 36.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / Rmerge(I) obs: 0.36 / Num. unique all: 553 / % possible all: 92.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 24877
反射 シェル
*PLUS
Num. unique obs: 339 / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J98

1j98


解像度: 2.2→10 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2419 491 -RANDOM
Rwork0.1739 ---
all-8850 --
obs-8359 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1225 0 31 81 1337
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0107
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5121
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.955
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.66
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it8.9
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.55
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.83
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
2.2-2.340.313740.263X-RAY DIFFRACTION1391
2.34-2.510.321820.238X-RAY DIFFRACTION1425
2.51-2.760.382730.223X-RAY DIFFRACTION1452
2.76-3.150.247780.177X-RAY DIFFRACTION1481
3.15-3.930.199860.151X-RAY DIFFRACTION1529
3.93-100.212980.142X-RAY DIFFRACTION1572
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 1 / Rfactor obs: 0.174
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.955
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Rfactor Rfree: 0.212 / Rfactor Rwork: 0.142

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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