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- PDB-1juf: Structure of Minor Histocompatibility Antigen peptide, H13b, comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1juf
タイトルStructure of Minor Histocompatibility Antigen peptide, H13b, complexed to H2-Db
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • H13b peptide
  • H2-Db major histocompatibility antigen
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC Class-I / H2-Db / H13 / Minor histocompatibility antigens
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HMOX1 expression and activity / membrane protein proteolysis involved in retrograde protein transport, ER to cytosol / aspartic endopeptidase activity, intramembrane cleaving / membrane protein proteolysis / Derlin-1 retrotranslocation complex / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling ...Regulation of HMOX1 expression and activity / membrane protein proteolysis involved in retrograde protein transport, ER to cytosol / aspartic endopeptidase activity, intramembrane cleaving / membrane protein proteolysis / Derlin-1 retrotranslocation complex / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / cellular defense response / rough endoplasmic reticulum / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / iron ion transport / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / phagocytic vesicle membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / T cell differentiation in thymus / peptidase activity / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / protein homotetramerization / in utero embryonic development / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / external side of plasma membrane / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase A22B, signal peptide peptidase / Signal peptide peptidase / Presenilin/signal peptide peptidase / Presenilin, signal peptide peptidase, family / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 ...Peptidase A22B, signal peptide peptidase / Signal peptide peptidase / Presenilin/signal peptide peptidase / Presenilin, signal peptide peptidase, family / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / Signal peptide peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ostrov, D.A. / Roden, M.M. / Shi, W. / Palmieri, E. / Christianson, G.J. / Mendoza, L. / Villaflor, G. / Tilley, D. / Shastri, N. / Grey, H. ...Ostrov, D.A. / Roden, M.M. / Shi, W. / Palmieri, E. / Christianson, G.J. / Mendoza, L. / Villaflor, G. / Tilley, D. / Shastri, N. / Grey, H. / Almo, S.C. / Roopenian, D.C. / Nathenson, S.G.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2002
タイトル: How H13 histocompatibility peptides differing by a single methyl group and lacking conventional MHC binding anchor motifs determine self-nonself discrimination.
著者: Ostrov, D.A. / Roden, M.M. / Shi, W. / Palmieri, E. / Christianson, G.J. / Mendoza, L. / Villaflor, G. / Tilley, D. / Shastri, N. / Grey, H. / Almo, S.C. / Roopenian, D. / Nathenson, S.G.
履歴
登録2001年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年5月25日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H2-Db major histocompatibility antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: H13b peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8753
ポリマ－44,8753
非ポリマー00
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.997, 109.707, 57.654
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 H2-Db major histocompatibility antigen


分子量: 32147.785 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D / プラスミド: Novagen pET-3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysE / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: beta-2-microglobulin / プラスミド: pET-3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド H13b peptide


分子量: 1023.183 Da / 分子数: 1 / 断片: H13b nonamer peptide epitope / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide generated by solid-phase fmoc chemistry / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9D8V0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.93 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, Sodium Acetates, Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月18日
放射モノクロメーター: 0.99 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 33573 / Num. obs: 32587 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Net I/σ(I): 47.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 15.8 / % possible all: 75.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1INQ

1inq


解像度: 2→19.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 421264.35 / Data cutoff high rms absF: 421264.35 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 3251 10 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.205 32581 --
obs0.205 32581 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.8994 Å2 / ksol: 0.349821 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.22 Å20 Å26.62 Å2
2---2.51 Å20 Å2
3----1.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3163 0 0 279 3442
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 521 10 %
Rwork0.237 4711 -
obs--95.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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