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万見
- PDB-1jti: Loop-inserted Structure of P1-P1' Cleaved Ovalbumin Mutant R339T -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jti
タイトルLoop-inserted Structure of P1-P1' Cleaved Ovalbumin Mutant R339T
要素Ovalbumin
キーワードALLERGEN / ovalbumin / loop insertion / non-inhibitory serpin
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular amino acid homeostasis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / phagolysosome / monoatomic ion homeostasis / embryo development ending in birth or egg hatching / response to steroid hormone / response to corticosterone / monoatomic ion transport / phagocytic vesicle / early endosome lumen ...intracellular amino acid homeostasis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / phagolysosome / monoatomic ion homeostasis / embryo development ending in birth or egg hatching / response to steroid hormone / response to corticosterone / monoatomic ion transport / phagocytic vesicle / early endosome lumen / response to progesterone / Neutrophil degranulation / response to estrogen / protease binding / vesicle / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yamasaki, M. / Arii, Y. / Mikami, B. / Hirose, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Loop-inserted and thermostabilized structure of P1-P1' cleaved ovalbumin mutant R339T.
著者: Yamasaki, M. / Arii, Y. / Mikami, B. / Hirose, M.
履歴
登録2001年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ovalbumin
B: Ovalbumin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,5322
ポリマ－85,5322
非ポリマー00
水2,000111
1
A: Ovalbumin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7661
ポリマ－42,7661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ovalbumin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7661
ポリマ－42,7661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.714, 65.465, 68.422
Angle α, β, γ (deg.)89.11, 63.27, 61.72
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Ovalbumin


分子量: 42765.848 Da / 分子数: 2 / 変異: R339T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: ovalbumin / プラスミド: PET-OVA(R339T) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01012
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.99 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: ammonium sulfate, Bis-Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K
結晶化
*PLUS
温度: 30 ℃ / pH: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 mg/mlprotein1drop
210 mMsodium phosphate1droppH6.0
347-48 %ammonium sulfate1reservoir
40.05 MBis-Tris1reservoirpH7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2000年11月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→15 Å / Num. all: 98045 / Num. obs: 36122 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.12 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rsym value: 0.049
反射 シェル解像度: 2.24→2.384 Å / % possible all: 93.3
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. measured all: 98045 / Rmerge(I) obs: 0.049

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SADIEデータ収集
SAINTデータ削減
PHASES位相決定
CNS1精密化
SADIEデータ削減
SAINTデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 817933.19 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 3170 10.3 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 30703 85 %-
all-65088 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.2904 Å2 / ksol: 0.291263 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.08 Å2-1.76 Å2-3.24 Å2
2---2.58 Å22.18 Å2
3----1.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5938 0 0 111 6049
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d230.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.232.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 412 10.3 %
Rwork0.261 3592 -
obs-3565 65.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10.3 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 41.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg230.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.232.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.295 / % reflection Rfree: 10.3 % / Rfactor Rwork: 0.261

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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