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万見
- PDB-1jrk: Crystal Structure of a Nudix Protein from Pyrobaculum aerophilum ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jrk
タイトルCrystal Structure of a Nudix Protein from Pyrobaculum aerophilum Reveals a Dimer with Intertwined Beta Sheets
要素Nudix homolog
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Nudix/mutT-like fold / mixed alpha/beta / tetramerization due to Hix6x tag / putative Nudix hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MutT/nudix family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrobaculum aerophilum (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Wang, S. / Mura, C. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Structure of a Nudix protein from Pyrobaculum aerophilum reveals a dimer with two intersubunit beta-sheets.
著者: Wang, S. / Mura, C. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
履歴
登録2001年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). The putative biologically-relevant assembly is a dimer, and two of these associate to form a weak tetramer in the asymmetric unit. Chains A+B and C+D form the two dimers.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nudix homolog
B: Nudix homolog
C: Nudix homolog
D: Nudix homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,96310
ポリマ－71,2544
非ポリマー7096
水3,117173
1
A: Nudix homolog
B: Nudix homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9825
ポリマ－35,6272
非ポリマー3553
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4120 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area14660 Å2
手法PISA
2
C: Nudix homolog
D: Nudix homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9825
ポリマ－35,6272
非ポリマー3553
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area14970 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11070 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area26910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.469, 81.464, 73.888
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The putative biologically-relevant assembly is a dimer, and two of these associate to form a tetramer in the asymmetric unit. Chains A+B and C+D form the two dimers.

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要素

#1: タンパク質
Nudix homolog


分子量: 17813.570 Da / 分子数: 4 / 変異: M16L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrobaculum aerophilum (古細菌) / プラスミド: PET-22B_MUTT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8ZTD8
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Tris, MPD, MES buffer, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMTris1drop
25 mMEDTA1droppH8.0
310.0 mg/mlprotein1drop
4100 mMMES1reservoirpH6.2
515 %MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→90 Å / Num. all: 23707 / Num. obs: 23707 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.465 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 2324 / % possible all: 97
反射
*PLUS
最低解像度: 90 Å / Num. measured all: 84048 / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 % / Rmerge(I) obs: 0.465

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EPMR位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: P. aerophilum mutT dimer solved in another space group (P21) by Wang et al.

解像度: 2.4→20 Å
Isotropic thermal model: restrained isotropic temperature factors
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1103 4.8 %random
Rwork0.19 ---
all-22891 --
obs-22891 95.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4728 0 0 221 4949
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.757
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.61
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.038
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.027
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 --
Rwork0.247 --
obs-3416 89.4 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rfree: 0.274 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.61
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.038
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.346 / Rfactor Rwork: 0.247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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