[日本語] English
万見
- PDB-1jr8: Crystal Structure of Erv2p -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jr8
タイトルCrystal Structure of Erv2p
要素Erv2 PROTEIN, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD / sulfhydryl oxidase / helical bundle / CXXC
機能・相同性
機能・相同性情報


flavin-dependent sulfhydryl oxidase activity / thiol oxidase / thiol oxidase activity / fungal-type vacuole / fungal-type vacuole membrane / flavin adenine dinucleotide binding / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Sulfhydryl oxidase ALR/ERV / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain superfamily / Erv1 / Alr family / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain profile. / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD-linked sulfhydryl oxidase ERV2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Gross, E. / Sevier, C.S. / Vala, A. / Kaiser, C.A. / Fass, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: A new FAD-binding fold and intersubunit disulfide shuttle in the thiol oxidase Erv2p.
著者: Gross, E. / Sevier, C.S. / Vala, A. / Kaiser, C.A. / Fass, D.
履歴
登録2001年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Erv2 PROTEIN, mitochondrial
B: Erv2 PROTEIN, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6204
ポリマ－27,0492
非ポリマー1,5712
水5,080282
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5180 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area10740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.640, 45.150, 53.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is the dimer found in the asymmetric unit

-
要素

#1: タンパク質 Erv2 PROTEIN, mitochondrial / Erv2p sulfhydryl oxidase


分子量: 13524.354 Da / 分子数: 2 / 断片: protease-resistant domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ERV2 / プラスミド: pAED4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 plysS / 参照: UniProt: Q12284
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: PEG 1000, sodium cacodylate, DMSO, glycerol, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: used seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 Mcacodylic acid1reservoirpH6.2
210 mM1reservoirCoCl2
322 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11201
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU RU30011.5418
シンクロトロンESRF ID14-420.9797, 0.9794, 0.9393
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2001年6月15日osmic mirrors
ADSC QUANTUM 42CCD2001年6月4日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Ni filterSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111) crystalsMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.97971
30.97941
40.93931
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 36251 / Num. obs: 36002 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 32.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / Num. unique all: 3591 / % possible all: 98.2
反射
*PLUS
% possible obs: 99.4 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.2 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2517 -random
Rwork0.208 ---
all-36235 --
obs-35984 99.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1724 0 106 282 2112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.78
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor obs: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る