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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jph | ||||||
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タイトル | Ile260Thr mutant of Human UroD, human uroporphyrinogen III decarboxylase | ||||||
![]() | UROPORPHYRINOGEN DECARBOXYLASE | ||||||
![]() | LYASE / Heme Biosynthesis | ||||||
機能・相同性 | ![]() porphyrin-containing compound catabolic process / uroporphyrinogen decarboxylase / uroporphyrinogen decarboxylase activity / porphyrin-containing compound metabolic process / heme B biosynthetic process / heme O biosynthetic process / heme A biosynthetic process / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process ...porphyrin-containing compound catabolic process / uroporphyrinogen decarboxylase / uroporphyrinogen decarboxylase activity / porphyrin-containing compound metabolic process / heme B biosynthetic process / heme O biosynthetic process / heme A biosynthetic process / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Phillips, J.D. / Parker, T.L. / Schubert, H.L. / Whitby, F.G. / Hill, C.P. / Kushner, J.P. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Functional consequences of naturally occurring mutations in human uroporphyrinogen decarboxylase. 著者: Phillips, J.D. / Parker, T.L. / Schubert, H.L. / Whitby, F.G. / Hill, C.P. / Kushner, J.P. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure of Human Uroporphyrinogen Decarboxylase 著者: Whitby, F.G. / Phillips, J.D. / Kushner, J.P. / Hill, C.P. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 85.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 64.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | physiological dimer, monomer in the ASU. Apply the following transformation to chain A: 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 0.000000 -1.000000 0.000000 178.40123 0.000000 0.000000 -1.000000 122.83333 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43353.438 Da / 分子数: 1 / 変異: I260T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: MPD and MES or Citrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 21 ℃ / pH: 7.5 / 詳細: Phillips, J.D., (1997) Protein Sci., 6, 1343. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月1日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→19.8 Å / Num. all: 30351 / Num. obs: 30351 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.07 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.34 / % possible all: 71.8 |
反射 | *PLUS Num. obs: 34362 / % possible obs: 96 % / Num. measured all: 330724 / Rmerge(I) obs: 0.07 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 71.7 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.8 Å
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LS精密化 シェル |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 19.8 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.202 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.2 Å |