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万見
- PDB-1jp5: Crystal structure of the single-chain Fv fragment 1696 in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jp5
タイトルCrystal structure of the single-chain Fv fragment 1696 in complex with the epitope peptide corresponding to N-terminus of HIV-1 protease
要素
  • epitope peptide corresponding to N-terminus of HIV-1 protease
  • single-chain Fv fragment 1696
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody-antigen complex / HIV PR inhibiting antibody
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Rezacova, P. / Lescar, J. / Brynda, J. / Fabry, M. / Horejsi, M. / Sedlacek, J. / Bentley, G.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structural basis of HIV-1 and HIV-2 protease inhibition by a monoclonal antibody.
著者: Rezacova, P. / Lescar, J. / Brynda, J. / Fabry, M. / Horejsi, M. / Sedlacek, J. / Bentley, G.A.
履歴
登録2001年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: single-chain Fv fragment 1696
B: single-chain Fv fragment 1696
C: epitope peptide corresponding to N-terminus of HIV-1 protease
D: epitope peptide corresponding to N-terminus of HIV-1 protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1524
ポリマ－56,1524
非ポリマー00
水95553
1
A: single-chain Fv fragment 1696
C: epitope peptide corresponding to N-terminus of HIV-1 protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0762
ポリマ－28,0762
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10560 Å2
手法PISA
2
B: single-chain Fv fragment 1696
D: epitope peptide corresponding to N-terminus of HIV-1 protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0762
ポリマ－28,0762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.490, 57.060, 91.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.07, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: 抗体 single-chain Fv fragment 1696 / IgG1/kappa antibody / IMMUNOGLOBULIN


分子量: 26876.650 Da / 分子数: 2 / 断片: scFv1696 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
#2: タンパク質・ペプチド epitope peptide corresponding to N-terminus of HIV-1 protease


分子量: 1199.404 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: octamer PQITLWQR from the N-terminus of HIV-1 protease, R added to the C-terminus to increase solubility
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.07 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.05M tri-sodium citrate, 0.1M sodium phosphate, 24% PEG 3400, 0.2M ammonium sulphate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 292K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.05 Mtri-sodium citrate1reservoir
20.1 Msodium phosphate1reservoirpH5.5
324 %PEG34001reservoir
40.2 Mammonium sulfate1reservoir
514 mg/mlpeptide1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月12日
放射モノクロメーター: sagitally focused Ge / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 12910 / Num. obs: 12620 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 42.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 6.06
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.323 / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: variable domains of Fab 1696 (PDB code 1CL7)

1cl7


解像度: 2.7→19.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 897041.43 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1286 10.3 %RANDOM
Rwork0.229 ---
all0.263 12910 --
obs0.229 12488 96.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 16.6893 Å2 / ksol: 0.317164 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.12 Å20 Å27.18 Å2
2---5.29 Å20 Å2
3---2.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3764 0 0 53 3817
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.181.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.562.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 225 11.2 %
Rwork0.31 1785 -
obs-1168 93.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.3 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 27 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.385 / % reflection Rfree: 11.2 % / Rfactor Rwork: 0.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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