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万見
- PDB-1jnz: Structure of adenylylsulfate reductase from the hyperthermophilic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jnz
タイトルStructure of adenylylsulfate reductase from the hyperthermophilic Archaeoglobus fulgidus at 1.6 resolution
要素(adenylylsulfate ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / sulfur metabolism / adenylylsulfate reductase / iron-sulfur flavoprotein / catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate dehydrogenase activity / anaerobic respiration / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Adenylylsulphate reductase, beta subunit, C-terminal domain / Adenylylsulphate reductase, beta subunit / Adenylylsulphate reductase, alpha subunit / Adenylylsulphate reductase, beta subunit, C-terminal / APS reductase, beta subunit, C-terminal domain superfamily / Adenosine-5'-phosphosulfate reductase beta subunit / : / 4Fe-4S binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Adenylylsulphate reductase, beta subunit, C-terminal domain / Adenylylsulphate reductase, beta subunit / Adenylylsulphate reductase, alpha subunit / Adenylylsulphate reductase, beta subunit, C-terminal / APS reductase, beta subunit, C-terminal domain superfamily / Adenosine-5'-phosphosulfate reductase beta subunit / : / 4Fe-4S binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Alpha-Beta Plaits - #20 / 4Fe-4S binding domain / Other non-globular / 4Fe-4S dicluster domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / Special / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / SULFITE ION / : / : / Adenylylsulfate reductase, subunit A (AprA) / Adenylylsulfate reductase, subunit B (AprB)
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fritz, G. / Roth, A. / Schiffer, A. / Buechert, T. / Bourenkov, G. / Bartunik, H.D. / Huber, H. / Stetter, K.O. / Kroneck, P.M. / Ermler, U.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Structure of adenylylsulfate reductase from the hyperthermophilic Archaeoglobus fulgidus at 1.6-A resolution
著者: Fritz, G. / Roth, A. / Schiffer, A. / Buchert, T. / Bourenkov, G. / Bartunik, H.D. / Huber, H. / Stetter, K.O. / Kroneck, P.M. / Ermler, U.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of adenylylsulfate reductase from Archaeoglobus fulgidus
著者: Roth, A. / Fritz, G. / Buechert, T. / Huber, H. / Stetter, K.O. / Ermler, U. / Kroneck, P.M.H.
履歴
登録2001年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: adenylylsulfate reductase
B: adenylylsulfate reductase
C: adenylylsulfate reductase
D: adenylylsulfate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,74212
ポリマ－180,6054
非ポリマー3,1388
水28,3741575
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28470 Å2
ΔGint-206 kcal/mol
Surface area46820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.600, 113.500, 193.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The second part of the biological assembly is generated by rotation matrix -0.999932 -0.011239 0.003138 0.010826 -0.793178 0.608894 -0.004354 0.608886 0.793246 translation vector 174.4428 -1.5140 0.7045

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要素

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Adenylylsulfate ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 adenylylsulfate reductase


分子量: 73344.617 Da / 分子数: 2 / 断片: A SUBUNIT / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
生物種: Archaeoglobus fulgidus / 株: DSM4304
参照: GenBank: 2648886, UniProt: O28603*PLUS, adenylyl-sulfate reductase
#2: タンパク質 adenylylsulfate reductase


分子量: 16957.650 Da / 分子数: 2 / 断片: B SUBUNIT / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
生物種: Archaeoglobus fulgidus / 株: DSM4304
参照: GenBank: 2648887, UniProt: O28604*PLUS, adenylyl-sulfate reductase

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非ポリマー , 4種, 1583分子

#3: 化合物 ChemComp-SO3 / SULFITE ION


分子量: 80.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO3
#4: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1575 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.36 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: PEG 4000, sodium acetate, sodium chloride, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 70 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.06 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月29日 / 詳細: Double focussing X-ray optics
放射モノクロメーター: double crystal monochromator, Si(111), 1st crystal water cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.06 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 54495 / Num. obs: 53527 / % possible obs: 79.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rsym value: 0.08
反射 シェル解像度: 2.5→2.53 Å / Rsym value: 0.26 / % possible all: 71.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JNR

1jnr


解像度: 2.5→26.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2640335.29 / Data cutoff high rms absF: 2640335.29 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 2705 5.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.161 53527 95.2 %-
all-54495 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.0423 Å2 / ksol: 0.341563 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20 Å20 Å2
2--3.33 Å20 Å2
3----3.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→26.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12670 0 146 1575 14391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.762.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 433 5 %
Rwork0.144 8188 -
obs--93.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2COF.PAR
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4SULFIT_ADDUKT.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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