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- PDB-1jml: Conversion of Monomeric Protein L to an Obligate Dimer by Computa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jml
タイトルConversion of Monomeric Protein L to an Obligate Dimer by Computational Protein Design
要素Protein L
キーワードPROTEIN BINDING / Domain Swapped Dimer / Four Stranded Beta-sheet with Central Alpha Helix / Carboxy-terminal Beta-strand Swapped.
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular adaptor activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein L, Ig light chain-binding / Protein L b1 domain / Repeat of unknown function DUF5633 / Family of unknown function (DUF5633) / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gram-positive cocci surface proteins LPxTG domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Finegoldia magna (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者O'Neill, J.W. / Kuhlman, B. / Kim, D.E. / Zhang, K.Y.J. / Baker, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Conversion of monomeric protein L to an obligate dimer by computational protein design.
著者: Kuhlman, B. / O'Neill, J.W. / Kim, D.E. / Zhang, K.Y. / Baker, D.
履歴
登録2001年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2594
ポリマ－8,0631
非ポリマー1963
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Protein L
ヘテロ分子

A: Protein L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5188
ポリマ－16,1262
非ポリマー3926
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5120 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area7870 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)46.762, 76.744, 59.797
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Protein L / Ig light chain-binding protein


分子量: 8062.987 Da / 分子数: 1 / 断片: B1 DOMAIN / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Finegoldia magna (バクテリア) / 株: ATCC 29328 / プラスミド: pET3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q51912
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 175mM Zinc Acetate, cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1175 mM1reservoirZn(OAc)2
250 mMcacodylate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年12月8日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 8795 / Num. obs: 8777 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 15.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / Num. unique all: 589 / Rsym value: 0.172 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 39485

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EPMR位相決定
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1hz5

1hz5


解像度: 1.9→23.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1501114.86 / Data cutoff high rms absF: 1501114.86 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Maximum Likelyhood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 873 9.9 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all-8795 --
obs-8777 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.4941 Å2 / ksol: 0.360826 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.89 Å20 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3----2.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→23.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数559 0 3 39 601
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.421.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.72.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 137 9.5 %
Rwork0.204 1301 -
obs-1335 99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor obs: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 29.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.234 / % reflection Rfree: 9.5 % / Rfactor Rwork: 0.204

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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