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万見
- PDB-1jmc: SINGLE STRANDED DNA-BINDING DOMAIN OF HUMAN REPLICATION PROTEIN A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jmc
タイトルSINGLE STRANDED DNA-BINDING DOMAIN OF HUMAN REPLICATION PROTEIN A BOUND TO SINGLE STRANDED DNA, RPA70 SUBUNIT, RESIDUES 183-420
要素
  • DNA (5'-D(*CP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*C)-3')
  • PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A (RPA))
キーワードREPLICATION/DNA / HUMAN SSDNA BINDING REPLICATION PROTEIN A(RPA) / SINGLE STRANDED DNA-BINDING PROTEIN / PROTEIN-SSDNA COMPLEX / COMPLEX (DNA-BINDING PROTEIN-DNA) / REPLICATION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / G-rich strand telomeric DNA binding / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / G-rich strand telomeric DNA binding / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Activation of ATR in response to replication stress / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / meiotic cell cycle / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / double-strand break repair via homologous recombination / Translesion Synthesis by POLH / G2/M DNA damage checkpoint / base-excision repair / PML body / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA replication / DNA repair / DNA damage response / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain ...Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Bochkarev, A. / Pfuetzner, R. / Edwards, A. / Frappier, L.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Structure of the single-stranded-DNA-binding domain of replication protein A bound to DNA.
著者: Bochkarev, A. / Pfuetzner, R.A. / Edwards, A.M. / Frappier, L.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Replication Protein A. Characterization and Crystallization of the DNA Binding Domain
著者: Pfuetzner, R.A. / Bochkarev, A. / Frappier, L. / Edwards, A.M.
履歴
登録1996年11月11日登録サイト: BNL / 処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*CP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*C)-3')
A: PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A (RPA))


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7852
ポリマ－29,7852
非ポリマー00
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.250, 77.990, 95.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*C)-3')


分子量: 2268.497 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A (RPA))


分子量: 27516.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P27694
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
解説: THREE DIFFERENT MONO-IODINATED AND ONE DI-IODINATED DNA DERIVATIVES WERE USED.
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 24-27% PEG2000 MME, 20MM NA_CL, 20MM MGCL2, 5MM DTT, 100MM MES PH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1WATER11
2PEG 200011
3NACL11
4MGCL211
5DTT11
6MES11
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 40 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
124-27 %PEG2000 MME1reservoir
220 mM1reservoirNaCl
320 mM1reservoirMgCl2
45 mMDTT1reservoir
5100 mMBis-Tris1reservoir
6100 mM1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月25日 / 詳細: MSC
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.2→35 Å / Num. obs: 13045 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rmerge(I) obs: 0.165 / % possible all: 87.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 35 Å / % possible obs: 95 % / Num. measured all: 141185
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES(FUREY)位相決定
X-PLOR精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.4→6 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED INDIVIDUAL B F / σ(F): 2
詳細: AMINO ACIDS 239 AND 259 ARE IN DISALLOWED REGIONS OF THE RAMACHANDRAN PLOT.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 955 10 %
Rwork0.1 --
obs0.212 9460 95.5 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2316 169 0 270 2755
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 116 -
Rwork0.257 1024 -
obs--93.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.33 / Rfactor Rwork: 0.212
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.5 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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