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- PDB-1jlv: Anopheles dirus species B glutathione S-transferases 1-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jlv
タイトルAnopheles dirus species B glutathione S-transferases 1-3
要素glutathione transferase GST1-3
キーワードTRANSFERASE / glutathione S-transferase / GST / AdGST1-3
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / glutathione transferase / glutathione transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Anopheles cracens (カ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Oakley, A.J. / Harnnoi, T. / Udomsinprasert, R. / Jirajaroenrat, K. / Ketterman, A.J. / Wilce, M.C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: The crystal structures of glutathione S-transferases isozymes 1-3 and 1-4 from Anopheles dirus species B.
著者: Oakley, A.J. / Harnnoi, T. / Udomsinprasert, R. / Jirajaroenrat, K. / Ketterman, A.J. / Wilce, M.C.
履歴
登録2001年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glutathione transferase GST1-3
B: glutathione transferase GST1-3
C: glutathione transferase GST1-3
D: glutathione transferase GST1-3
E: glutathione transferase GST1-3
F: glutathione transferase GST1-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,70512
ポリマ－142,8616
非ポリマー1,8446
水11,548641
1
A: glutathione transferase GST1-3
B: glutathione transferase GST1-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2354
ポリマ－47,6202
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3960 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area17290 Å2
手法PISA
2
C: glutathione transferase GST1-3
D: glutathione transferase GST1-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2354
ポリマ－47,6202
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area17310 Å2
手法PISA
3
E: glutathione transferase GST1-3
F: glutathione transferase GST1-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2354
ポリマ－47,6202
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area17450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.810, 87.810, 166.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細The asymmetric unit contains 3 copies of the biological assembly. These are composed of Chains A and B for the 1st assembly, chains C and D for the 2nd assembly, and chains E and F for the 3rd assembly.

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要素

#1: タンパク質
glutathione transferase GST1-3


分子量: 23810.162 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Anopheles cracens (カ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9GNE9, UniProt: Q7KIF2*PLUS, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 641 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: PEG 4000, glutathione, dithiothreitol, acetate, pH 4.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 4.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.2 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoirpH4.6
330 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5405 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2000年6月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5405 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→15 Å / Num. all: 96781 / Num. obs: 96781 / % possible obs: 77 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 14.2 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 10613 / Rsym value: 0.303 / % possible all: 85.1
反射
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Lucilia cuprina GST

解像度: 1.75→17.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2857260.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 4830 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all0.223 97218 --
obs0.223 97218 77.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.0286 Å2 / ksol: 0.385334 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.89 Å20 Å20 Å2
2---0.89 Å20 Å2
3---1.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→17.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9954 0 120 641 10715
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 878 4.8 %
Rwork0.281 17355 -
obs--87.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GSH.PARGSH.TOP
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 91965
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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