[日本語] English
万見
- PDB-1jl9: Crystal Structure of Human Epidermal Growth Factor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jl9
タイトルCrystal Structure of Human Epidermal Growth Factor
要素EPIDERMAL GROWTH FACTOR
キーワードSIGNALING PROTEIN / Dimerization / Growth factor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / negative regulation of secretion / negative regulation of cholesterol efflux / positive regulation of epithelial tube formation / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / positive regulation of protein localization to early endosome / regulation of protein localization to cell surface / cerebellar granule cell precursor proliferation / regulation of calcium ion import / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity ...positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / negative regulation of secretion / negative regulation of cholesterol efflux / positive regulation of epithelial tube formation / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / positive regulation of protein localization to early endosome / regulation of protein localization to cell surface / cerebellar granule cell precursor proliferation / regulation of calcium ion import / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / branching morphogenesis of an epithelial tube / Signaling by EGFR / ERBB2 Regulates Cell Motility / positive regulation of receptor internalization / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of phosphorylation / mammary gland alveolus development / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / GAB1 signalosome / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of endothelial cell proliferation / Signaling by ERBB2 / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / positive regulation of endothelial cell migration / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of mitotic nuclear division / SHC1 events in ERBB2 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / guanyl-nucleotide exchange factor activity / platelet alpha granule lumen / EGFR downregulation / epithelial cell proliferation / growth factor activity / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Clathrin-mediated endocytosis / Platelet degranulation / PIP3 activates AKT signaling / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / angiogenesis / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / receptor ligand activity / lysosomal membrane / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Pro-epidermal growth factor / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / : / Calcium-binding EGF domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Laminin ...Pro-epidermal growth factor / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / : / Calcium-binding EGF domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pro-epidermal growth factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lu, H.S. / Chai, J.J. / Li, M. / Huang, B.R. / He, C.H. / Bi, R.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of human epidermal growth factor and its dimerization
著者: Lu, H.S. / Chai, J.J. / Li, M. / Huang, B.R. / He, C.H. / Bi, R.C.
履歴
登録2001年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: EPIDERMAL GROWTH FACTOR
B: EPIDERMAL GROWTH FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9172
ポリマ－11,9172
非ポリマー00
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.43, 61.43, 87.04
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 EPIDERMAL GROWTH FACTOR / EGF


分子量: 5958.676 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-51 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01133
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: magnesium chloride, Bicine, CYMAL-3, sodium azide, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 291 K
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.9 M1reservoirMgCl2
23.5 mMCYMAL-31reservoir
30.1 MBicine1reservoir
450 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / サイト: APS / タイプ: RIGAKU RU200
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3→100 Å / Num. all: 21097 / Num. obs: 4040 / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.104
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 100 Å / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 21097

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法モデル構築
X-PLOR3.851精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3→8 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber /
RfactorSelection details
Rfree0.283 RANDOM
Rwork0.231 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数697 0 0 7 704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.193
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る