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- PDB-1jks: 1.5A X-RAY STRUCTURE OF APO FORM OF A CATALYTIC DOMAIN OF DEATH-A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jks
タイトル1.5A X-RAY STRUCTURE OF APO FORM OF A CATALYTIC DOMAIN OF DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE
要素DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of NMDA receptor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / syntaxin-1 binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors ...cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of NMDA receptor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / syntaxin-1 binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of autophagy / apoptotic signaling pathway / cellular response to type II interferon / actin cytoskeleton / protein autophosphorylation / regulation of apoptotic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / calmodulin binding / postsynaptic density / negative regulation of translation / regulation of autophagy / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / glutamatergic synapse / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat ...Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Death-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Tereshko, V. / Teplova, M. / Brunzelle, J. / Watterson, D.M. / Egli, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of the catalytic domain of human protein kinase associated with apoptosis and tumor suppression.
著者: Tereshko, V. / Teplova, M. / Brunzelle, J. / Watterson, D.M. / Egli, M.
履歴
登録2001年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7941
ポリマ－33,7941
非ポリマー00
水6,305350
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.930, 62.550, 88.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE / DAP KINASE 1


分子量: 33794.367 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, PROTEIN KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P53355, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.02 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.5
31 mMdithiothreitol1drop
41 mMEDTA1drop
50.1 M1dropNaCl
61.6 Mammonium sulfate1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1.0098
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0098 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 41549 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.27 / % possible all: 94.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.037
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.2 % / Num. unique obs: 3938 / Rmerge(I) obs: 0.27

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→19.68 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 571669.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 4044 10 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 40262 94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.9883 Å2 / ksol: 0.409931 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3 Å20 Å20 Å2
2--1.61 Å20 Å2
3----2.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2293 0 0 350 2643
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 622 10.3 %
Rwork0.209 5442 -
obs--87.1 %
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.183 / Rfactor Rfree: 0.202 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.66
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.236 / Rfactor Rwork: 0.209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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