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万見
- PDB-1jki: myo-Inositol-1-phosphate Synthase Complexed with an Inhibitor, 2-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jki
タイトルmyo-Inositol-1-phosphate Synthase Complexed with an Inhibitor, 2-deoxy-glucitol-6-phosphate
要素myo-inositol-1-phosphate synthase
キーワードISOMERASE / Rossmann fold / inhibitor-bound structure
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / inositol-3-phosphate synthase / inositol-3-phosphate synthase activity / inositol biosynthetic process / phospholipid biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase, GAPDH-like / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase, GAPDH-like / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-DEOXY-GLUCITOL-6-PHOSPHATE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / AMMONIUM ION / Inositol-3-phosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Stein, A.J. / Geiger, J.H.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: The crystal structure and mechanism of 1-L-myo-inositol- 1-phosphate synthase
著者: Stein, A.J. / Geiger, J.H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: MIP Synthase Structural Studies
著者: Stein, A.J. / Geiger, J.H.
履歴
登録2001年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: myo-inositol-1-phosphate synthase
B: myo-inositol-1-phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,2758
ポリマ－119,4162
非ポリマー1,8596
水11,133618
1
A: myo-inositol-1-phosphate synthase
B: myo-inositol-1-phosphate synthase
ヘテロ分子

A: myo-inositol-1-phosphate synthase
B: myo-inositol-1-phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)242,55016
ポリマ－238,8314
非ポリマー3,71912
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area36200 Å2
ΔGint-228 kcal/mol
Surface area70620 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)152.728, 98.309, 121.855
Angle α, β, γ (deg.)90, 126.093, 90
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a tetramer . The tetramer has 222 symmetry with a non-crystallographic 2-fold axis relating the two monomers in the assymmetric unit and a crystallographic 2-fold axis relating the two dimers that make up the tetramer. The operations are x, y, z and -x, y, -z.

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要素

#1: タンパク質 myo-inositol-1-phosphate synthase


分子量: 59707.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11986, inositol-3-phosphate synthase
#2: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#3: 化合物 ChemComp-DG6 / 2-DEOXY-GLUCITOL-6-PHOSPHATE / 2-デオキシ-D-グルシト-ル6-りん酸


分子量: 246.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O8P
#4: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 618 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: co-crystalliztion / pH: 4.5
詳細: PEG 8000, sodium acetate, NAD, and 2-deoxy-glucitol-6-phosphate, pH 4.5, co-crystalliztion, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: J., Stein. A., (2000) Acta Crystallogr., Sect.D, 56, 348.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mMammonium acetate1drop
310 mMTris1drop
410 mMbeta-mercaptoethanol1drop
52-5 %(v/v)PEG80001reservoir
6100 mMsodium acetate1reservoirpH4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: SBC / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 92832 / Num. obs: 76517 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Rsym value: 0.304 / % possible all: 89.2
反射
*PLUS
% possible obs: 94.9 % / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.3 % / Rmerge(I) obs: 0.304

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MIP synthase, PDB 1JKF

1jkf


解像度: 2.2→10 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: CNS, Terwilliger
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 5815 -Random
Rwork0.208 ---
all0.285 73086 --
obs0.214 64050 87.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8268 0 120 618 9006
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.758
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0099
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.365 98
Rwork0.269 -
obs-822
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.285 / Rfactor obs: 0.208 / Rfactor Rfree: 0.276 / Rfactor Rwork: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.365 / Rfactor Rwork: 0.269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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