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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jkf | ||||||
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タイトル | Holo 1L-myo-inositol-1-phosphate Synthase | ||||||
![]() | myo-inositol-1-phosphate synthase | ||||||
![]() | ![]() ![]() | ||||||
機能・相同性 | ![]() Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Stein, A.J. / Geiger, J.H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The crystal structure and mechanism of 1-L-myo-inositol- 1-phosphate synthase 著者: Stein, A.J. / Geiger, J.H. #1: ![]() タイトル: Structural Studies of MIP Synthase 著者: Stein, A.J. / Geiger, J.H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 202.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 167.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a tetramer. The tetramer has 222 symmetry with a non-crystallographic 2-fold axis relating the dimer in the asymmetric unit and a crystallographic 2-fold axis relating the two dimers that make up the tetramer. The assymmetric unit operations are x, y, z and -x, y, -z. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 59707.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.65 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化![]() | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: PEG 8000, sodium acetate, water, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 詳細: J., Stein. A., (2000) Acta Crystallogr., Sect.D, 56, 348. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 123 K | ||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
検出器 | 検出器: CCD / 日付: 2000年3月28日 | ||||||||||||
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.4→500 Å / Num. all: 91546 / Num. obs: 49388 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.85 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 12.6 | ||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.5 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.338 / % possible all: 92.6 | ||||||||||||
反射 | *PLUS 最低解像度: 500 Å / Num. measured all: 91546 / Rmerge(I) obs: 0.048 | ||||||||||||
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 92.6 % / Rmerge(I) obs: 0.338 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]() ![]()
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.42 Å /
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.0095 | |||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rwork: 0.268 |