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万見
- PDB-1jjz: REFINED STRUCTURE AND DISULFIDE PAIRING OF THE KALATA B1 PEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jjz
タイトルREFINED STRUCTURE AND DISULFIDE PAIRING OF THE KALATA B1 PEPTIDE
要素Kalata-B4
キーワードPLANT PROTEIN / cyclic peptide / cyclotide / disulfide pairing / uterotonic
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response / killing of cells of another organism / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Cyclotide, moebius, conserved site / Cyclotides Moebius subfamily signature. / Cyclotides profile. / Cyclotide / Cyclotide superfamily / Cyclotide family
類似検索 - ドメイン・相同性
KALATA B1 / Kalata-B1 / Kalata-B4
類似検索 - 構成要素
生物種Oldenlandia affinis (植物)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Skjeldal, L. / Gran, L. / Sletten, K. / Volkman, B.F.
引用
ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2002
タイトル: Refined structure and metal binding site of the kalata B1 peptide.
著者: Skjeldal, L. / Gran, L. / Sletten, K. / Volkman, B.F.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Elucidation of the Primary and Three-Dimensional Structure of the Uterotonic Polypeptide Kalata B1
著者: Saether, O. / Craik, D.J. / Campbell, I.D. / Sletten, K. / Juul, J. / Norman, D.G.
履歴
登録2001年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年8月12日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_src_nat / pdbx_molecule_features / pdbx_nmr_software / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _entity.pdbx_description / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kalata-B4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,9171
ポリマ－2,9171
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50target function
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Kalata-B4


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 抗菌剤, Antitumor / 分子量: 2917.345 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: extracted from plant / 由来: (天然) Oldenlandia affinis (植物) / 参照: UniProt: P83938, KALATA B1, UniProt: P56254*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D NOESY
NMR実験の詳細Text: Structure was determined using NOEs from a single 100 ms mixing time NOESY experiment

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試料調製

詳細内容: 5 mM kalata B1; 90% H2O, 10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 0 / pH: 3 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5P. Guentert精密化
XwinNMR2.6Brukercollection
XEASY1.3.11C. Bartelsデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Structures are based on a total of 333 distance constraints. This includes 6 upper and 6 lower limits defining 3 disulfide bonds, as well as 3 upper and 3 lower limits defining a peptide bond ...詳細: Structures are based on a total of 333 distance constraints. This includes 6 upper and 6 lower limits defining 3 disulfide bonds, as well as 3 upper and 3 lower limits defining a peptide bond cyclizing the peptide backbone. Residue numbering follows the original description of citation 1, except that for the purposes of structure calculations, the N-terminal residue was taken as Asn8. Therefore, residues 30-36 in this deposition correspond to residues 1-7 in citation 1 and related PDB entry 1kal. Structures were refined in the absence of any artificial constraints defining disulfide bonds until all NOEs had been assigned and low target functions were achieved (tf=0.6). 15 additional calculations were performed with these input data and the inclusion of constraints defining all possible disulfide pairing combinations. The structures containing disulfides between [5(34)-13], [17-29] and [22-27] displayed the lowest target function (0.74, second lowest was 1.54). On the basis of this result and analysis of NOEs observed between Cys sidechain protons, this disulfide bonding arrangement was assumed to be correct and served as the basis for this deposition.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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