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- PDB-1ji7: Crystal Structure of TEL SAM Polymer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ji7
タイトルCrystal Structure of TEL SAM Polymer
要素ETS-RELATED PROTEIN TEL1
キーワードTRANSCRIPTION / Helical polymer
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / neurogenesis / Signaling by FLT3 fusion proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific ...Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / neurogenesis / Signaling by FLT3 fusion proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Transcription Factor, Ets-1 / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. ...SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Transcription Factor, Ets-1 / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor ETV6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Kim, C.A. / Phillips, M.L. / Kim, W. / Gingery, M. / Tran, H.H. / Robinson, M.A. / Faham, S. / Bowie, J.U.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Polymerization of the SAM domain of TEL in leukemogenesis and transcriptional repression.
著者: Kim, C.A. / Phillips, M.L. / Kim, W. / Gingery, M. / Tran, H.H. / Robinson, M.A. / Faham, S. / Bowie, J.U.
履歴
登録2001年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ETS-RELATED PROTEIN TEL1
B: ETS-RELATED PROTEIN TEL1
C: ETS-RELATED PROTEIN TEL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3288
ポリマ－32,8473
非ポリマー4805
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.865, 52.678, 58.701
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ETS-RELATED PROTEIN TEL1 / TRANSCRIPTION FACTOR ETV6


分子量: 10949.143 Da / 分子数: 3 / 断片: TEL SAM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TEL / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P41212
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Li2SO4, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1droppH8.5
3200 mM1dropNaCl
450 mMTris1reservoirpH8.0
51.6 M1reservoirLi2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.978803, 0.971349, 0.979018
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月10日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9788031
20.9713491
30.9790181
反射解像度: 1.45→19.9 Å / Num. all: 244968 / Num. obs: 139887 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.45→1.51 Å / Rmerge(I) obs: 0.282 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 98.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / Num. measured all: 244968 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 1.45 Å / % possible obs: 97.3 % / Rmerge(I) obs: 0.383 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.45→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 1312800.12 / Data cutoff high rms absF: 1312800.12 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 6265 10.1 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs-61824 93.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.96 Å2 / ksol: 0.423 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.54 Å20 Å2-0.03 Å2
2--3.51 Å20 Å2
3----2.96 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.14 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2080 0 25 242 2347
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.131.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.122.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.45-1.50.2298569100.20988566505886
1.5-1.560.20525770.1938528389
1.56-1.630.19266060.1781545192
1.63-1.720.19956550.1753546293
1.72-1.830.20216080.1781563395
1.83-1.970.18386450.1676568497
1.97-2.170.19286820.1746575398
2.17-2.480.1866400.1785579598
2.48-3.120.20146260.1869579597
3.12-5000.19276570.1918564593
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.195 / Rfactor Rwork: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0056
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.17
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 1.45 Å / Rfactor Rfree: 0.2298 / Rfactor Rwork: 0.2098

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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