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万見
- PDB-1jh7: Semi-reduced Inhibitor-bound Cyclic Nucleotide Phosphodiesterase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jh7
タイトルSemi-reduced Inhibitor-bound Cyclic Nucleotide Phosphodiesterase from Arabidopsis thaliana
要素cyclic phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE / ADP-ribose 1'' / 2''-cyclic phosphate / RNA processing / 2' / 3'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'-cyclic uridine vanadate
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase / Cyclic phosphodiesterase-like protein / Cyclic Phosphodiesterase; Chain: A, / Cyclic phosphodiesterase / Cyclic phosphodiesterase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-2',3'-VANADATE / Cyclic phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hofmann, A. / Grella, M. / Botos, I. / Filipowicz, W. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of the semireduced and inhibitor-bound forms of cyclic nucleotide phosphodiesterase from Arabidopsis thaliana.
著者: Hofmann, A. / Grella, M. / Botos, I. / Filipowicz, W. / Wlodawer, A.
履歴
登録2001年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5817
ポリマ－21,5101
非ポリマー1,0716
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,48542
ポリマ－129,0626
非ポリマー6,42336
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation16_545y+1/3,x-1/3,-z+2/31
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
crystal symmetry operation18_655-x+4/3,-x+y+2/3,-z+2/31
Buried area24670 Å2
ΔGint-385 kcal/mol
Surface area46230 Å2
手法PISA
3
A: cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子

A: cyclic phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,16214
ポリマ－43,0212
非ポリマー2,14112
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation18_655-x+4/3,-x+y+2/3,-z+2/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)101.140, 101.140, 90.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-213-

SO4

21A-214-

SO4

31A-214-

SO4

41A-215-

SO4

51A-215-

SO4

61A-377-

HOH

71A-392-

HOH

81A-393-

HOH

91A-394-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 cyclic phosphodiesterase


分子量: 21510.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
プラスミド: pET11d+ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O04147, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-UVC / URIDINE-2',3'-VANADATE


分子量: 343.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N2O9V
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.7 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: (NH4)2SO4, NaOAc, DTT, 2',3'-cyclic uridine vanadate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
11.2-2.0 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 M1reservoirpH5.0NaOAc
312.5 mMDTT1drop
4100 mM1dropNaCl
520 mMTris-HCl1droppH8.0
610 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 7212 / Num. obs: 7212 / % possible obs: 90.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 38.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.466 / % possible all: 95.4
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 5960 / Num. measured all: 87738
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: semi-reduced CPDase (A. thaliana) [delta 90-115]

解像度: 2.4→25.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Data cutoff high absF: 185038.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.399 650 10.9 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs-5960 84.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 236.9 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.85 Å26.95 Å20 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----1.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.59 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.85 Å0.64 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→25.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1458 0 62 94 1614
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.653
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.243.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.093.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.014
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.048 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.477 97 10.5 %
Rwork0.431 829 -
obs--79.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5UVD_NEU2.PARAMUVD_NEU2.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.9 % / Rfactor obs: 0.213 / Rfactor Rfree: 0.398
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 59.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.653
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.093.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.243.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.014
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.477 / % reflection Rfree: 10.5 % / Rfactor Rwork: 0.431

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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