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万見
- PDB-1jgn: Solution structure of the C-terminal PABC domain of human poly(A)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jgn
タイトルSolution structure of the C-terminal PABC domain of human poly(A)-binding protein in complex with the peptide from Paip2
要素
  • polyadenylate-binding protein 1
  • polyadenylate-binding protein-interacting protein 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / all-helical domain / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / mCRD-mediated mRNA stability complex / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / positive regulation of cytoplasmic translation / poly(A) binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors ...negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / mCRD-mediated mRNA stability complex / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / positive regulation of cytoplasmic translation / poly(A) binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / mRNA stabilization / poly(U) RNA binding / regulation of long-term synaptic potentiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Translation initiation complex formation / : / cell leading edge / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of viral genome replication / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / catalytic step 2 spliceosome / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / mRNA 3'-UTR binding / memory / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / mRNA splicing, via spliceosome / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / lamellipodium / spermatogenesis / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / translation / focal adhesion / mRNA binding / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polyadenylate-binding protein-interacting protein 2-like / Ataxin-2, C-terminal / Ataxin-2 C-terminal region / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / : / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly-adenylate binding protein, unique domain ...Polyadenylate-binding protein-interacting protein 2-like / Ataxin-2, C-terminal / Ataxin-2 C-terminal region / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / : / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyadenylate-binding protein 1 / Polyadenylate-binding protein-interacting protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Kozlov, G. / Siddiqui, N. / Coillet-Matillon, S. / Ekiel, I. / Gehring, K.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2004
タイトル: Structural basis of ligand recognition by PABC, a highly specific peptide-binding domain found in poly(A)-binding protein and a HECT ubiquitin ligase
著者: Kozlov, G. / De Crescenzo, G. / Lim, N.S. / Siddiqui, N. / Fantus, D. / Kahvejian, A. / Trempe, J.F. / Elias, D. / Ekiel, I. / Sonenberg, N. / O'Connor-McCourt, M. / Gehring, K.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Structure and function of the C-terminal PABC domain of human poly(A)-binding protein
著者: Kozlov, G. / Trempe, J.F. / Khaleghpour, K. / Kahvejian, A. / Ekiel, I. / Gehring, K.
履歴
登録2001年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: polyadenylate-binding protein 1
B: polyadenylate-binding protein-interacting protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7392
ポリマ－12,7392
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 polyadenylate-binding protein 1 / PABP1


分子量: 10347.936 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PABPC1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 GOLD / 参照: UniProt: P11940
#2: タンパク質・ペプチド polyadenylate-binding protein-interacting protein 2 / PAIP2


分子量: 2390.755 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal 22 residues / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 GOLD / 参照: UniProt: Q9BPZ3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1333D 15N-separated NOESY
1443D 13C-separated NOESY
1552D NOESY
1662D NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using standard triple-resonance and homonuclear techniques

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
13mM 15N-labeled PABC; 4mM unlabeled peptide; 50mM phosphate buffer; 0.1M NaCl; 1mM NaN3; pH 6.390% H2O/10% D2O
23mM 15N,13C-labeled PABC; 4mM unlabeled peptide; 50mM phosphate buffer; 0.1M NaCl; 1mM NaN3; pH 6.3100% D2O
32.5mM 15N-labeled peptide; 3mM unlabeled PABC; 50mM phosphate buffer; 0.1M NaCl; 1mM NaN3; pH 6.390% H2O/10% D2O
42mM 15N,13C-labeled peptide; 3mM unlabeled PABC; 50mM phosphate buffer; 0.1M NaCl; 1mM NaN3; pH 6.3100% D2O
53mM unlabeled PABC; 3mM unlabeled peptide; 50mM phosphate buffer; 0.1M NaCl; 1mM NaN3; pH 6.390% H2O/10% D2O
63mM unlabeled PABC; 3mM unlabeled peptide; 50mM phosphate buffer; 0.1M NaCl; 1mM NaN3; pH 6.3100% D2O
試料状態イオン強度: 0.1M NaCl / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS8001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.1Bruker Spectrospincollection
Gifa4.31Delsuc解析
XEASY1.3.13Wuthrichデータ解析
ARIA0.9Nilges構造決定
CNS0.9Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on 2058 non-redundant NOE-derived distance constraints, 106 dihedral angle restraints, and 35 hydrogen bonds.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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