[日本語] English
万見
- PDB-1jeh: CRYSTAL STRUCTURE OF YEAST E3, LIPOAMIDE DEHYDROGENASE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jeh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF YEAST E3, LIPOAMIDE DEHYDROGENASE
要素DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / 2-oxoglutarate dehydrogenase complex / pyruvate dehydrogenase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycine degradation / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / : / glycine dehydrogenase (decarboxylating) activity / glycine catabolic process / glycine cleavage complex / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity ...Glycine degradation / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / : / glycine dehydrogenase (decarboxylating) activity / glycine catabolic process / glycine cleavage complex / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / L-valine catabolic process / L-isoleucine catabolic process / L-leucine catabolic process / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / oxoglutarate dehydrogenase complex / L-serine biosynthetic process / pyruvate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate metabolic process / cellular respiration / pyruvate metabolic process / hydrogen peroxide metabolic process / mitochondrial nucleoid / tricarboxylic acid cycle / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Toyoda, T. / Suzuki, K. / Sekigushi, T. / Reed, J. / Takenaka, A.
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of eucaryotic E3, lipoamide dehydrogenase from yeast.
著者: Toyoda, T. / Suzuki, K. / Sekiguchi, T. / Reed, L.J. / Takenaka, A.
履歴
登録2001年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software / Item: _software.name
改定 1.42018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.62023年10月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
B: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,8194
ポリマ－103,2482
非ポリマー1,5712
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10530 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area34920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.100, 158.700, 67.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE


分子量: 51623.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P09624, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microdialysis / pH: 7 / 詳細: PEG6000, pH 7.00, MICRODIALYSIS, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: Toyoda, T., (1997) J.Biochem.(Tokyo), 121, 1.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-20 mg/mlprotein11
225 mMpotassium phosphate11
35 %(w/v)PEG600012with water

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. obs: 33372 / % possible obs: 80.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル解像度: 2.4→2.68 Å / % possible all: 42.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 100 Å / 冗長度: 2.9 % / Num. measured all: 97677

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
ROTAVATAデータ削減
MERLOT位相決定
X-PLOR3.1精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GRS

3grs


解像度: 2.4→10 Å / σ(F): 4
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 -10 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 25458 --
原子変位パラメータBiso mean: 35.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7184 0 106 73 7363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.532
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor%反射
Rfree0.303 10 %
Rwork0.286 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 35.7 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_improper_angle_d / Dev ideal: 0.763
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.303 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.286

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る