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万見
- PDB-1jeb: Chimeric Human/Mouse Carbonmonoxy Hemoglobin (Human Zeta2 / Mouse... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jeb
タイトルChimeric Human/Mouse Carbonmonoxy Hemoglobin (Human Zeta2 / Mouse Beta2)
要素
  • HEMOGLOBIN BETA-SINGLE CHAIN
  • HEMOGLOBIN ZETA CHAIN
キーワードOXYGEN STORAGE/TRANSPORT / oxygen transport / OXYGEN STORAGE-TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric oxide transport / cellular oxidant detoxification / haptoglobin-hemoglobin complex / hemoglobin complex / hemopoiesis / oxygen transport / erythrocyte development / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / carbon dioxide transport ...nitric oxide transport / cellular oxidant detoxification / haptoglobin-hemoglobin complex / hemoglobin complex / hemopoiesis / oxygen transport / erythrocyte development / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / carbon dioxide transport / oxygen binding / myelin sheath / iron ion binding / heme binding / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hemoglobin, zeta / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / : / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin ...Hemoglobin, zeta / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / : / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON MONOXIDE / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Hemoglobin subunit zeta / Hemoglobin subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kidd, R.D. / Russell, J.E. / Watmough, N.J. / Baker, E.N. / Brittain, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: The role of beta chains in the control of the hemoglobin oxygen binding function: chimeric human/mouse proteins, structure, and function.
著者: Kidd, R.D. / Russell, J.E. / Watmough, N.J. / Baker, E.N. / Brittain, T.
履歴
登録2001年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEMOGLOBIN ZETA CHAIN
B: HEMOGLOBIN BETA-SINGLE CHAIN
C: HEMOGLOBIN ZETA CHAIN
D: HEMOGLOBIN BETA-SINGLE CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,96512
ポリマ－62,3874
非ポリマー2,5788
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.921, 84.921, 104.523
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 HEMOGLOBIN ZETA CHAIN


分子量: 15553.847 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: transgenic-knockout mouse expressing chimeric human zeta / mouse beta-single hemoglobin
遺伝子: HBZ / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株 (発現宿主): BALB/c / 参照: UniProt: P02008
#2: タンパク質 HEMOGLOBIN BETA-SINGLE CHAIN / B SINGLE


分子量: 15639.868 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: transgenic-knockout mouse expressing chimeric human zeta / mouse beta-single hemoglobin
由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P02088
#3: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物
ChemComp-CMO / CARBON MONOXIDE / カルボニル


分子量: 28.010 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Bicine/NaOH, MePEG 550, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1droppH7.4
32 mMsodium dithionite1drop
40.1 MBicine-NaOH1reservoirpH8.5
533 %MePEG5501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月1日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 43348 / Num. obs: 43348 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.465 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 4307 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 192738
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
ADSCデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BBB

1bbb


解像度: 2.1→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 4162 10.1 %random
Rwork0.216 ---
all-41201 --
obs-41201 95.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 39.5297 Å2 / ksol: 0.304517 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.04 Å20 Å20 Å2
2--4.04 Å20 Å2
3----8.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4374 0 180 234 4788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.08
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 671 10.5 %
Rwork0.379 5704 -
obs-5704 88.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2HEM_XPLOR.PARHEM_XPLOR.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CMO_XPLOR.PARCMO_XPLOR.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ACE_XPLOR.PARACE_XPLOR.TOP
X-RAY DIFFRACTION5WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 28 Å / Num. reflection obs: 43240 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 40.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg16.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.08
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.395 / % reflection Rfree: 10.5 % / Rfactor Rwork: 0.379

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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