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万見
- PDB-1jd6: Crystal Structure of DIAP1-BIR2/Hid Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jd6
タイトルCrystal Structure of DIAP1-BIR2/Hid Complex
要素
  • APOPTOSIS 1 INHIBITOR
  • head involution defective protein
キーワードHydrolase/Peptide / APOPTOSIS / IAP / HID / CASPASE ACTIVATION / DROSOPHILA / Hydrolase-Peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


instar larval or pupal development / positive regulation of cellular response to X-ray / BIR domain binding / larval midgut cell programmed cell death / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / DS ligand bound to FT receptor / response to ecdysone / head involution / negative regulation of compound eye retinal cell programmed cell death / response to red light ...instar larval or pupal development / positive regulation of cellular response to X-ray / BIR domain binding / larval midgut cell programmed cell death / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / DS ligand bound to FT receptor / response to ecdysone / head involution / negative regulation of compound eye retinal cell programmed cell death / response to red light / antennal morphogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of PTEN localization / cysteine-type endopeptidase regulator activity involved in apoptotic process / sensory organ precursor cell division / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of the apoptosome activity / open tracheal system development / positive regulation of apoptotic process involved in development / spermatid nucleus differentiation / positive regulation of Toll signaling pathway / border follicle cell migration / positive regulation of border follicle cell migration / chaeta development / autophagic cell death / caspase binding / sex differentiation / regulation of organ growth / programmed cell death / negative regulation of JNK cascade / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / protein neddylation / ubiquitin conjugating enzyme binding / NEDD8 ligase activity / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / dendrite morphogenesis / ubiquitin-specific protease binding / entrainment of circadian clock by photoperiod / positive regulation of macroautophagy / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / protein sequestering activity / cellular response to starvation / positive regulation of protein ubiquitination / apoptotic signaling pathway / cellular response to gamma radiation / RING-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / spermatogenesis / regulation of cell cycle / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger ...Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Cell death protein hid / Death-associated inhibitor of apoptosis 1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Wu, J.W. / Cocina, A.E. / Chai, J. / Hay, B.A. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: Structural analysis of a functional DIAP1 fragment bound to grim and hid peptides.
著者: Wu, J.W. / Cocina, A.E. / Chai, J. / Hay, B.A. / Shi, Y.
履歴
登録2001年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOPTOSIS 1 INHIBITOR
B: head involution defective protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1933
ポリマ－15,1282
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.7, 62.7, 130.7
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 APOPTOSIS 1 INHIBITOR / DIAP1


分子量: 14078.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: DIAP1 / プラスミド: PGEX2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q24306
#2: タンパク質・ペプチド head involution defective protein


分子量: 1049.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically synthesized. The sequence is naturally found in Drosophila melanogaster (fruit fly).
参照: GenBank: Q24106, UniProt: Q24106*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.79 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: TRIS, AMMONIUM DIHYDROGEN PHOSPHATE, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris1reservoirpH8.5
31.4 Mammonium dihydrogen phosphate1reservoir
410 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年1月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→99 Å / Num. all: 4613 / Num. obs: 4535 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 1.4 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 19 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.043
反射
*PLUS
最低解像度: 99 Å / Num. measured all: 87781
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.4 % / Rmerge(I) obs: 0.381

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.287 -random
Rwork0.217 --
all0.22 4613 -
obs0.219 4613 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数907 0 1 0 908
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.434
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.012
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 29 -
Rwork0.276 --
obs-538 98.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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