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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jcs | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF RAT PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEXED WITH THE PEPTIDE SUBSTRATE TKCVFM AND AN ANALOG OF FARNESYL DIPHOSPHATE | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / FTASE / PFT / PFTASE / FT / FPT / FARNESYLTRANSFERASE / FARNESYL TRANSFERASE / FARNESYL PROTEIN TRANSFERASE / CAAX / RAS / CANCER / INHIBITOR / TRANSFERASE / transferase-transferase inhibitor complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesylation / positive regulation of tubulin deacetylation / protein farnesyltransferase ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesylation / positive regulation of tubulin deacetylation / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / regulation of fibroblast proliferation / Rab geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranylation / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / negative regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / farnesyltranstransferase activity / microtubule associated complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / positive regulation of Rac protein signal transduction / alpha-tubulin binding / : / positive regulation of cell cycle / response to cytokine / wound healing / response to organic cyclic compound / lipid metabolic process / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of fibroblast proliferation / fibroblast proliferation / microtubule binding / cell population proliferation / molecular adaptor activity / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Long, S.B. / Casey, P.J. / Beese, L.S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001 タイトル: The crystal structure of human protein farnesyltransferase reveals the basis for inhibition by CaaX tetrapeptides and their mimetics. 著者: Long, S.B. / Hancock, P.J. / Kral, A.M. / Hellinga, H.W. / Beese, L.S. #1: ジャーナル: Structure / 年: 2000 タイトル: The Basis for K-Ras4B Binding Specificity to Protein Farnesyltransferase Revealed by 2A Resolution Ternary Complex Structures 著者: Long, S.B. / Casey, P.J. / Beese, L.S. #2: ジャーナル: Science / 年: 1997 タイトル: Crystal Structure of Protein Farnesyltransferase at 2.25A Resolution 著者: Park, H.-W. / Boduluri, S.R. / Moomaw, J.F. / Casey, P.J. / Beese, L.S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1jcs.cif.gz | 174 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1jcs.ent.gz | 134.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1jcs.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jc/1jcs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jc/1jcs | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological unit of protein farnesyltransferase (FTase) is a heterodimer of alpha and beta subunits. There is one FTase heterodimer per asymmetric unit. |
-要素
-PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE, ... , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 44098.145 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q04631, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - |
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#2: タンパク質 | 分子量: 48722.281 Da / 分子数: 1 / 断片: BETA SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q02293, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 728.942 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: NON-SUBSTRATE INHIBITOR |
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-非ポリマー , 4種, 440分子
#4: 化合物 | ChemComp-ZN / | ||
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#5: 化合物 | ChemComp-FII / [( | ||
#6: 化合物 | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.67 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7 詳細: PEG 8000, Ammonium Acetate, DTT, Tris-HCl, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 290K | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 17 ℃ | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年5月17日 / 詳細: Mirrors |
放射 | モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 58693 / Num. obs: 55202 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 31.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 17.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.23 Å / 冗長度: 4.98 % / Rmerge(I) obs: 0.269 / Mean I/σ(I) obs: 2.64 / Num. unique all: 1953 / % possible all: 100 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 58693 / % possible obs: 99.7 % / Num. measured all: 207941 / Rmerge(I) obs: 0.088 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.47 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1D8D 解像度: 2.2→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Bulk solvent model used
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原子変位パラメータ | Biso mean: 34.5 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.16 / Rfactor Rwork: 0.16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 34.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.255 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor Rwork: 0.237 / Rfactor obs: 0.237 |