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- PDB-1jcn: BINARY COMPLEX OF HUMAN TYPE-I INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jcn
タイトルBINARY COMPLEX OF HUMAN TYPE-I INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE WITH 6-CL-IMP
要素INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
キーワードOXIDOREDUCTASE / DEHYDROGENASE / IMPD / IMPDH / GUANINE NUCLEOTIDE SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / lymphocyte proliferation / IMP dehydrogenase / IMP dehydrogenase activity / GMP biosynthetic process / Azathioprine ADME / GTP biosynthetic process / azurophil granule lumen / secretory granule lumen ...'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / lymphocyte proliferation / IMP dehydrogenase / IMP dehydrogenase activity / GMP biosynthetic process / Azathioprine ADME / GTP biosynthetic process / azurophil granule lumen / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / nucleic acid binding / nucleotide binding / Neutrophil degranulation / DNA binding / RNA binding / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. ...IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-CHLOROPURINE RIBOSIDE, 5'-MONOPHOSPHATE / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Risal, D. / Strickler, M.D. / Goldstein, B.M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Human Type I Inosine Monophosphate Dehydrogenase and Implications for Isoform Specificity
著者: Risal, D. / Strickler, M.D. / Goldstein, B.M.
履歴
登録2001年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
B: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,7634
ポリマ－111,0272
非ポリマー7352
水5,296294
1
A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子

A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子

A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子

A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,5258
ポリマ－222,0544
非ポリマー1,4714
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area13960 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area65540 Å2
手法PISA, PQS
2
B: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子

B: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子

B: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子

B: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,5258
ポリマ－222,0544
非ポリマー1,4714
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area14250 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area66190 Å2
手法PISA, PQS
3
A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
B: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子

A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
B: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子

A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
B: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子

A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
B: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)447,05016
ポリマ－444,1098
非ポリマー2,9418
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area37060 Å2
ΔGint-212 kcal/mol
Surface area122870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.108, 148.108, 122.016
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.00014, 1, -0.00042), (1, 0.00014, -2.0E-5), (-2.0E-5, -0.00042, -1)
ベクター: 0.02299, -0.00456, 56.07062)

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要素

#1: タンパク質 INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE I / IMPD / IMPDH / INOSINE-5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE 1


分子量: 55513.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: impdh1 / Variant: TYPE I ISOZYME / プラスミド: pIMP1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20839, IMP dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-CPR / 6-CHLOROPURINE RIBOSIDE, 5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 367.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13ClN4O7P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PROTEIN SOLUTION: 7MGS/ML PROTEIN, 50 MM TRIS HCL (PH 8.0), 50 MM KCL, 2MM EDTA, 1MM DTT, 5MM 6-CL-IMP. WELL SOLUTION: 9% (W/V) PEG-800, 100 MM TRIS HCL (PH 8.0), 1.0 M LICL, 24 MM ...詳細: PROTEIN SOLUTION: 7MGS/ML PROTEIN, 50 MM TRIS HCL (PH 8.0), 50 MM KCL, 2MM EDTA, 1MM DTT, 5MM 6-CL-IMP. WELL SOLUTION: 9% (W/V) PEG-800, 100 MM TRIS HCL (PH 8.0), 1.0 M LICL, 24 MM BETAMERCAPTOETHANOL (2+2 MICROLITER DROPS), pH 8.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.91
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→39.74 Å / Num. all: 44411 / Num. obs: 44411 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.366 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.366 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
DPSデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CORE DOMAIN OF IMPDH MONOMER FROM HUMAN TYPE II/6-CL-IMP COMPLEX STRUCTURE

解像度: 2.5→39.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2983561.89 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
詳細: 45 RESIDUES OF THE FLANKING DOMAIN AND 50 RESIDUES OF THE ACTIVE-SITE FLAP ARE DISORDERED IN BOTH MONOMERS. 6 RESIDUES IN THE FLANKING DOMAIN HAVE BEEN MODELLED UP TO THE CB DUE TO LACK OF ...詳細: 45 RESIDUES OF THE FLANKING DOMAIN AND 50 RESIDUES OF THE ACTIVE-SITE FLAP ARE DISORDERED IN BOTH MONOMERS. 6 RESIDUES IN THE FLANKING DOMAIN HAVE BEEN MODELLED UP TO THE CB DUE TO LACK OF ROBUST SIDE-CHAIN ELECTRON DENSITY. SEGMENTS OF THE CORE DOMAIN RELATED BY NCS-SYMMETRY HAD NCS RESTRAINTS ON BACKBONE C-ALPHA, N, AND C ATOMS DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 4483 10.1 %RANDOM
Rwork0.238 ---
all0.238 44410 --
obs0.238 44410 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.48 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.22 Å20 Å20 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3---0.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.34 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→39.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5878 0 44 294 6216
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.132
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.172.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 723 10.2 %
Rwork0.266 6364 -
obs--93.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_IMP_AUTO_REP.PARAMPROTEIN_IMP_AUTO.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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