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- PDB-1jb1: Lactobacillus casei HprK/P Bound to Phosphate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jb1
タイトルLactobacillus casei HprK/P Bound to Phosphate
要素HPRK PROTEIN
キーワードTRANSFERASE/HYDROLASE / catabolite repression / HPr phosphorylation / Lactobacillus casei / P-loop / protein kinase / hexamer / TRANSFERASE-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / regulation of carbohydrate metabolic process / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ / phosphorelay sensor kinase activity / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / magnesium ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
HPr(Ser) kinase/phosphorylase / HPr(Ser) kinase/phosphorylase, N-terminal / HPr Serine kinase N terminus / HPr kinase/phosphorylase, C-terminal / HPr Serine kinase C-terminal domain / HPr(Ser) kinase/phosphorylase-like, N-terminal domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / HPr kinase/phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Fieulaine, S. / Morera, S. / Poncet, S. / Monedero, V. / Gueguen-Chaignon, V. / Galinier, A. / Janin, J. / Deutscher, J. / Nessler, S.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: X-ray structure of HPr kinase: a bacterial protein kinase with a P-loop nucleotide-binding domain.
著者: Fieulaine, S. / Morera, S. / Poncet, S. / Monedero, V. / Gueguen-Chaignon, V. / Galinier, A. / Janin, J. / Deutscher, J. / Nessler, S.
履歴
登録2001年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HPRK PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0562
ポリマ－22,9611
非ポリマー951
水90150
1
A: HPRK PROTEIN
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,33612
ポリマ－137,7666
非ポリマー5706
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area17800 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area41040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.738, 107.738, 66.498
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-439-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HPRK PROTEIN


分子量: 22961.021 Da / 分子数: 1 / 断片: C-Terminus (residues 128-319) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
遺伝子: PTSK / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NM522
参照: UniProt: Q9RE09, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; ...参照: UniProt: Q9RE09, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: ammonium phosphate, sodium citrate, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 Mmono-ammonium dihydrogen phosphate1reservoir
2400 Mtri-sodium citrate dihydrate1reservoir
35 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-410.9393, 0.9792, 0.9790
シンクロトロンESRF ID14-420.9393
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2000年9月23日
ADSC QUANTUM 42CCD2000年9月23日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) or Si(311)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.93931
20.97921
30.9791
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 5909 / Num. obs: 5892 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.426 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 5909 / Rsym value: 0.426 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 56655

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
MADSYS位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→20 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.288 335 RANDOM
Rwork0.235 --
all-5909 -
obs-5892 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1181 0 5 50 1236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg3.05
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5.6 % / Rfactor obs: 0.235
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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