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- PDB-1j9w: Solution Structure of the CAI Michigan 1 Variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j9w
タイトルSolution Structure of the CAI Michigan 1 Variant
要素CARBONIC ANHYDRASE I
キーワードLYASE / 10-stranded-beta-sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase activity / cyanamide hydratase / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen ...hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase activity / cyanamide hydratase / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / extracellular exosome / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbonic anhydrase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Briganti, F. / Ferraroni, M. / Chedwiggen, W.R. / Scozzafava, A. / Supuran, C.T. / Tilli, S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of a zinc-activated variant of human carbonic anhydrase I, CA I Michigan 1: evidence for a second zinc binding site involving arginine coordination.
著者: Ferraroni, M. / Tilli, S. / Briganti, F. / Chegwidden, W.R. / Supuran, C.T. / Wiebauer, K.E. / Tashian, R.E. / Scozzafava, A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1962
タイトル: New genetically determined molecular form of erythrocyte esterase in man.
著者: SHAW, C.R. / SYNER, F.N. / TASHIAN, R.E.
#2: ジャーナル: Hum.Mutat. / 年: 1994
タイトル: Marked zinc activation of ester hydrolysis by a mutation, 67-His (CAT) to Arg (CGT), in the active site of human carbonic anhydrase I.
著者: Chegwidden, W.R. / Wagner, L.E. / Venta, P.J. / Bergenhem, N.C. / Yu, Y.S. / Tashian, R.E.
#3: ジャーナル: GENE FAM.LSOZYME BULL. / 年: 1998
タイトル: Point Mutation in the Variant of Human Carbonic Anhydrase Isozyme I (CAI Michigan ) Active Site decreases affinity for aromatic sulfonamide inhibitors
著者: Briganti, F. / Chegwidden, W.R. / Scozzafava, A. / Supuran, C.T. / Tashian, R.E. / Wiebauer, K.E.
履歴
登録2001年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年3月26日Group: Database references
改定 1.42017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.52018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.62021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBONIC ANHYDRASE I
B: CARBONIC ANHYDRASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8436
ポリマ－57,5882
非ポリマー2554
水5,783321
1
A: CARBONIC ANHYDRASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9223
ポリマ－28,7941
非ポリマー1272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CARBONIC ANHYDRASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9223
ポリマ－28,7941
非ポリマー1272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.875, 71.732, 120.392
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細the biological assembly is a dimer generated by a translation

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要素

#1: タンパク質 CARBONIC ANHYDRASE I / CARBONATE DEHYDRATASE I


分子量: 28794.035 Da / 分子数: 2 / 変異: H67R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pKK232-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P00915, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: PEG 4000, litium chloride,ethylene glicol , pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlenzyme1drop
210 mMTris sulfate1drop
325 %(w/v)PEG40001reservoir
40.4 M1reservoirLiCl
5100 mMTris-HCl1reservoir
610 %ethylene glycol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE M12X / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 1000 / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Gobel mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 58715 / Num. obs: 58715 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 24.36 Å2 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 17135 / Rsym value: 0.244 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 17329 / Num. measured all: 58715 / Rmerge(I) obs: 0.094

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解析

ソフトウェア
名称分類
SAINTデータスケーリング
SAINTデータ削減
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1czm

1czm


解像度: 2.6→15 Å
Isotropic thermal model: isotropic, anisotropic for metal ions, sulfur atoms, choride ions
交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.311 877 5 %random
Rwork0.205 ---
all-15989 --
原子変位パラメータBiso mean: 27.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3974 0 10 321 4305
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0080.02
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0790.05
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor13.27
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.415
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor29.720
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.7953
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.032
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.0872
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.7933
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.046
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.093

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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