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- PDB-1j89: HUMAN HIGH AFFINITY FC RECEPTOR FC(EPSILON)RI(ALPHA), TETRAGONAL ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j89
タイトルHUMAN HIGH AFFINITY FC RECEPTOR FC(EPSILON)RI(ALPHA), TETRAGONAL CRYSTAL FORM 2
要素HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
キーワードIMMUNE SYSTEM / Fc Receptor / IgE receptor / Glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


high-affinity IgE receptor activity / type I hypersensitivity / eosinophil degranulation / IgE binding / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / type 2 immune response / mast cell degranulation / immunoglobulin mediated immune response / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / FCERI mediated Ca+2 mobilization ...high-affinity IgE receptor activity / type I hypersensitivity / eosinophil degranulation / IgE binding / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / type 2 immune response / mast cell degranulation / immunoglobulin mediated immune response / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCERI mediated MAPK activation / FCERI mediated NF-kB activation / cell surface receptor signaling pathway / external side of plasma membrane / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
High affinity immunoglobulin epsilon receptor subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Garman, S.C. / Sechi, S. / Kinet, J.P. / Jardetzky, T.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: The analysis of the human high affinity IgE receptor Fc epsilon Ri alpha from multiple crystal forms.
著者: Garman, S.C. / Sechi, S. / Kinet, J.P. / Jardetzky, T.S.
履歴
登録2001年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
B: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
C: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
D: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
E: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,35240
ポリマ－99,7515
非ポリマー11,60135
水00
1
A: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2708
ポリマ－19,9501
非ポリマー2,3207
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2708
ポリマ－19,9501
非ポリマー2,3207
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2708
ポリマ－19,9501
非ポリマー2,3207
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2708
ポリマ－19,9501
非ポリマー2,3207
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2708
ポリマ－19,9501
非ポリマー2,3207
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)150.500, 150.500, 74.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43
詳細The biological assembly is a protein monomer with attached carbohydrate

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要素

#1: タンパク質
HIGH AFFINITY IMMUNOGLOBULIN EPSILON RECEPTOR ALPHA-SUBUNIT / FC(EPSILON)RI(ALPHA) / IGE FC RECEPTOR / ALPHA-SUBUNIT / FC-EPSILON RI-ALPHA


分子量: 19950.135 Da / 分子数: 5 / 断片: EXTRACELLULAR FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GLYCOSYLATED PROTEIN, CHAIN A BY SUGARS F, B BY SUGARS G, C BY SUGARS H, D BY SUGARS I, E BY SUGARS J
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): LDLD.LEC1 / 器官 (発現宿主): OVARY
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P12319
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 10000, Ammonium Citrate, Sodium Chloride, pH 5.6. VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 293K
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 8.5 / 詳細: Garman, S.C., (2000) Nature, 406, 259.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
2100 MTris1reservoir
31.4-1.6 Mammonium sulfate1reservoir
48 mMCHAPS1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1995年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→40 Å / Num. all: 11510 / Num. obs: 11510 / % possible obs: 86.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 204.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 4.1→4.25 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / % possible all: 83.2
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. measured all: 25057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.2 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 1.9

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1J88

1j88


解像度: 4.1→36.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 2780561.23 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Synchrotron beam failed during data collection, causing poor data completeness and redundancy. 300 kcal/mol/A^2 NCS restraints applied to all atoms.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 740 5.1 %SHELLS
Rwork0.273 ---
obs0.273 11510 86.8 %-
all-11510 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 300 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 199.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.89 Å20 Å20 Å2
2---2.89 Å20 Å2
3---5.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.6 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.06 Å0.91 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→36.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6905 0 755 0 7660
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
Refine LS restraints NCSRms dev position: 0.04 Å / Weight Biso : 2 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 4.1→4.36 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 72 4 %
Rwork0.312 1729 -
obs-2208 83.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.369 / % reflection Rfree: 4 % / Rfactor Rwork: 0.312

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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