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万見
- PDB-1j71: Structure of the extracellular aspartic proteinase from Candida t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j71
タイトルStructure of the extracellular aspartic proteinase from Candida tropicalis yeast.
要素
  • Aspartic proteinase
  • Tetrapeptide Thr-Ile-Thr-Ser
キーワードHYDROLASE / Candida tropicalis aspartic protease / SAPT1
機能・相同性
機能・相同性情報


candidapepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Secreted aspartic endopeptidase / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Secreted aspartic endopeptidase / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Candidapepsin
類似検索 - 構成要素
生物種Candida tropicalis (酵母)
unidentified (未定義)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Symersky, J. / Monod, M. / Foundling, S.I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: High-resolution structure of the extracellular aspartic proteinase from Candida tropicalis yeast.
著者: Symersky, J. / Monod, M. / Foundling, S.I.
履歴
登録2001年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartic proteinase
B: Tetrapeptide Thr-Ile-Thr-Ser
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6518
ポリマ－36,3752
非ポリマー2766
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.960, 51.430, 128.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aspartic proteinase / candidapepsin


分子量: 35954.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Candida tropicalis (酵母) / 参照: UniProt: Q00663, candidapepsin
#2: タンパク質・ペプチド Tetrapeptide Thr-Ile-Thr-Ser


分子量: 420.458 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) unidentified (未定義)
#3: 化合物
ChemComp-EOH / ETHANOL


分子量: 46.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: VAPOR DIFFUSION BY HANGING DROPS. 0.1 M SODIUM ACETATE, 20% ETHANOL, 1:1 WITH WATER SOLUTION OF THE PROTEIN (30 MG/ML)., pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium acetate1reservoir
320 %ethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年6月27日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 110551 / Num. obs: 99496 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1.36 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 14.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 19
反射
*PLUS
Num. obs: 32636 / Num. measured all: 215435 / Rmerge(I) obs: 0.068

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
FRAMBOデータ収集
SAINTデータ削減
AMoRE位相決定
CNS1精密化
SAINTデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ZAP

1zap


解像度: 1.8→27.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 60546.12 / Data cutoff high rms absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: A POSTERIORI / σ(F): 2 / σ(I): 1.36 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: A TETRAPEPTIDE OF UNKNOWN SOURCE FOUND AT THE ACTIVE SITE REFINED BEST AS THR-ILE-THR-SER. HOWEVER, THR COULD ALSO BE A VAL. IN ADDITION, FIVE AMINO ACID RESIDUES IN THE ENZYME SEQUENCE HAVE ...詳細: A TETRAPEPTIDE OF UNKNOWN SOURCE FOUND AT THE ACTIVE SITE REFINED BEST AS THR-ILE-THR-SER. HOWEVER, THR COULD ALSO BE A VAL. IN ADDITION, FIVE AMINO ACID RESIDUES IN THE ENZYME SEQUENCE HAVE BEEN REASSIGNED BASED ON THE ELECTRON DENSITY AT 1.8 A RESOLUTION; SEE SEQADV.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 1441 4.9 %RANDOM
Rwork0.1647 ---
all0.171 29883 --
obs0.1675 29319 92.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.52 Å2 / ksol: 0.303 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.66 Å20 Å20 Å2
2---1.09 Å20 Å2
3----1.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.17 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→27.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2560 0 0 249 2809
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.112.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.218 122 5.9 %
Rwork0.188 1949 -
obs-1949 80.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMPROTEIN.LINK
X-RAY DIFFRACTION3ETH.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ETH.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 28918 / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor obs: 0.183 / Rfactor Rfree: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 16.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.764
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.218 / % reflection Rfree: 5.9 % / Rfactor Rwork: 0.188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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