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- PDB-1j5k: COMPLEX OF THE KH3 DOMAIN OF HNRNP K WITH A SINGLE_STRANDED 10MER... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j5k
タイトルCOMPLEX OF THE KH3 DOMAIN OF HNRNP K WITH A SINGLE_STRANDED 10MER DNA OLIGONUCLEOTIDE
要素
  • 5'-D(*AP*TP*AP*T*TP*CP*CP*CP*TP*C)-3'
  • Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein K
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION FACTOR / HNRNP K / CT ELEMENT / C-MYC ONCOGENE / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / random inactivation of X chromosome / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / SUMOylation of RNA binding proteins / : / podosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA ...regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / random inactivation of X chromosome / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / SUMOylation of RNA binding proteins / : / podosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA processing / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / HCMV Late Events / cell projection / mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / cytoplasmic stress granule / cadherin binding / protein domain specific binding / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ROK, N-terminal / ROKNT (NUC014) domain / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain ...ROK, N-terminal / ROKNT (NUC014) domain / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Clore, G.M. / Braddock, D.T.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Molecular basis of sequence-specific single-stranded DNA recognition by KH domains: solution structure of a complex between hnRNP K KH3 and single-stranded DNA.
著者: Braddock, D.T. / Baber, J.L. / Levens, D. / Clore, G.M.
履歴
登録2002年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*AP*TP*AP*T*TP*CP*CP*CP*TP*C)-3'
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein K


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6122
ポリマ－12,6122
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 125REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*TP*AP*T*TP*CP*CP*CP*TP*C)-3'


分子量: 2954.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein K / HNRNP K / DC-stretch binding protein / CSBP / Transformation upregulated nuclear protein / TUNP


分子量: 9656.836 Da / 分子数: 1 / Fragment: KH3 domain, RESIDUES 379-463, NUMBERED 5-89 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BE23 / 参照: UniProt: P61978

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: (5) IPAP EXPTS FOR DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN A LIQUID CRYSTALLINE MEDIUM OF PHAGE PF1 (18 MG/ML), 5% C12E5 POLYETHYLENE GLYCOL/HEXANOL (MOLAR RATIO OF SURFACTANT TO ALCOHOL 0.96)
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111(1) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN
121(2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS
131(3) 3D, 4D HETERONUCLEAR SEPARATED, FILTERED NOE EXPTS
141(4) 2D 12C-FILTERED EXPERIMENTS FOR DNA ASSIGNMENTS
151(5) IPAP EXPTS FOR DIPOLAR COUPLINGS

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試料調製

試料状態イオン強度: 50 mM SODIUM PHOSPHATE / pH: 6.8 / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX6001
Bruker DRXBrukerDRX7502
Bruker DRXBrukerDRX8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH(HTTP://NMR.CIT.NIH.GOV/XPLOR_NIH)CLORE, KUSZEWSKI, SCHWIETERS, TJANDRA精密化
XPLOR_NIH構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE (SCHWIETERS AND CLORE (2001) J MAGN RESON 152, 288-302) AGAINST A TARGET FUNCTION COMPRISING THE EXPERIMENTAL NMR ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE (SCHWIETERS AND CLORE (2001) J MAGN RESON 152, 288-302) AGAINST A TARGET FUNCTION COMPRISING THE EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS (NOE-DERIVED INTERPROTON DISTANCE, TORSION ANGLE, 13CALPHA/13CBETA SHIFTS AND DIPOLAR COUPLINGS). THE NON-BONDED CONTACTS IN THE TARGET FUNCTION ARE REPRESENTED BY A QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM, SUPPLEMENTED BY TORSION ANGLE (KUSZEWSKI ET AL. J. MAGN. RESON 125, 171-177 (1997)) AND BASE-BASE POSITIONAL (KUSZEWSKI ET AL. J AM CHEM SOC 123, 3903-3918 (2001)) DATABASE POTENTIALS OF MEAN FORCE. IN THIS ENTRY THE LAST NUMERICAL COLUMN IS THE RMS OF THE 125 INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES ABOUT THE MEAN COORDINATE POSITIONS: RESIDUES 1-9 and 86-89 OF THE PROTEIN ARE DISORDERED IN THE COMPLEX. ALTHOUGH THE SINGLE-STRANDED DNA IS B-LIKE, THE COORDINATES OF THOSE PORTIONS OF THE SS-DNA NOT IN CONTACT WITH THE PROTEIN COULD NOT BE ACCURATELY DETERMINED (BASES 101-104 and 110). THEREFORE ONLY THE COORDINATES OF RESIDUES 10-85 AND NUCLEOTIDES 105-109 ARE PRESENTED. SOLVED BY MULTI HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 1986 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS DISTANCES 1289 TORSION ANGLES 266 13CA/CB SHIFTS 144 1DNH DIPOLARS IN PEG/HEXANOL 63 1DNC' DIPOLARS IN PEG/HEXANOL 44 2DHNC' DIPOLARS IN PEG/HEXANOL 40 1DNH DIPOLARS IN PHAGE PF1 56 1DNC' DIPOLARS IN PHAGE PF1 42 2DHNC' DIPOLARS IN PHAGE PF1 42 BREAKDOWN OF INTRAMOLECULAR PROTEIN DISTANCE RESTRAINTS INTRARESIDUE 315 SEQUENTIAL 282 MEDIUM RANGE 197 LONG RANGE 300 BACKBONE H-BONDS 54 RESTRAINTS FOR 27 H-BONDS INTRA-DNA DISTANCES 68 INTERMOLECULAR DISTANCES 73
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 125 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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