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- PDB-1j4e: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE COVALENTLY BOUND TO THE SUBSTR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j4e
タイトルFRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE COVALENTLY BOUND TO THE SUBSTRATE DIHYDROXYACETONE PHOSPHATE
要素FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE A
キーワードLYASE / ALDOLASE / GLYCOLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE / Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Choi, K.H. / Shi, J. / Hopkins, C.E. / Tolan, D.R. / Allen, K.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Snapshots of catalysis: the structure of fructose-1,6-(bis)phosphate aldolase covalently bound to the substrate dihydroxyacetone phosphate.
著者: Choi, K.H. / Shi, J. / Hopkins, C.E. / Tolan, D.R. / Allen, K.N.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structure of a Fructose-1,6-(Bis)Phosphate Aldolase Liganded to its Natural Substrate in a Cleavage-Defective Mutant at 2.3 A
著者: Choi, K.H. / Mazurkie, A.S. / Morris, A.J. / Utheza, D. / Tolan, D.R. / Allen, K.N.
履歴
登録2001年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE A
B: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE A
C: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE A
D: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,2228
ポリマ－156,5424
非ポリマー6804
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.229, 99.388, 84.484
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.29, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9908, -0.0004, 0.1353), (0.00385, -0.99968, 0.02519), (0.13525, 0.02548, 0.99048)50.0164, 20.4706, -3.60783
2given(-0.96096, -0.27667, -0.00132), (-0.2766, 0.9608, -0.01869), (0.00644, -0.01759, -0.99982)56.13226, 8.32006, 57.68105
3given(0.95523, 0.26453, -0.13253), (0.2654, -0.96407, -0.01141), (-0.13079, -0.02427, -0.99111)2.28772, 14.37086, 61.16531

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要素

#1: タンパク質
FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE A / MUSCLE-TYPE ALDOLASE


分子量: 39135.418 Da / 分子数: 4 / 変異: C72A, C239A, C289A, C338A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: MUSCLE / プラスミド: PPB14 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 化合物
ChemComp-13P / 1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE


分子量: 170.058 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 %
結晶化pH: 7.4 / 詳細: pH 7.4
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1droppH7.4
30.1 mMdithiothreitol1drop
41 mMbeta-mercaptoethanol1drop
51 mMEDTA1drop
610 %PEG1drop
70.1 MTris-HCl1reservoirpH7.4
828 %PEG60001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1
検出器検出器: CCD / 日付: 2001年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. obs: 35634 / % possible obs: 86 % / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 10 / Rsym value: 0.22 / % possible all: 60
反射
*PLUS
最低解像度: 9999 Å / % possible obs: 86 % / Rmerge(I) obs: 0.034
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 10

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 6ALD

6ald


解像度: 2.65→100 Å / Data cutoff high rms absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: mlf
詳細: WE HAVE ALTERED PROTEIN_REP.PARAM AND PROTEIN.TOP TO INCLUDE THE COVALENTLY MODIFIED LYSINE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 3465 10 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs-34548 88 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.01 Å20 Å2-0.29 Å2
2---10.981 Å20 Å2
3---8.971 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.341 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10392 0 36 125 10553
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.979
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.67 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3347 38 9.5 %
Rwork0.3068 401 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP_PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 100 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.213
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.303
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.463
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.979
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 9.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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