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- PDB-1j4a: INSIGHTS INTO DOMAIN CLOSURE, SUBSTRATE SPECIFICITY AND CATALYSIS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j4a
タイトルINSIGHTS INTO DOMAIN CLOSURE, SUBSTRATE SPECIFICITY AND CATALYSIS OF D-LACTATE DEHYDROGENASE FROM LACTOBACILLUS BULGARICUS
要素D-LACTATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD-DEPENDENT DEHYDROGENASE / REVERSIBLE INTERCONVERSION OF PYRUVATE INTO D-LACTATE
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydrogenase / D-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / NAD binding
類似検索 - 分子機能
D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Razeto, A. / Kochhar, S. / Hottinger, H. / Dauter, M. / Wilson, K.S. / Lamzin, V.S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Domain closure, substrate specificity and catalysis of D-lactate dehydrogenase from Lactobacillus bulgaricus.
著者: Razeto, A. / Kochhar, S. / Hottinger, H. / Dauter, M. / Wilson, K.S. / Lamzin, V.S.
#1: ジャーナル: Thesis / 年: 1999
タイトル: Lysine Replacing Histidine in the Acid-Base Catalysis of D-Lactate Dehydrogenase: Structural Investigation on Enzymatic Stereoselectivity.
著者: Razeto, A.
履歴
登録2001年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: D-LACTATE DEHYDROGENASE
B: D-LACTATE DEHYDROGENASE
C: D-LACTATE DEHYDROGENASE
D: D-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,50515
ポリマ－148,4494
非ポリマー1,05711
水16,214900
1
A: D-LACTATE DEHYDROGENASE
B: D-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,99310
ポリマ－74,2242
非ポリマー7698
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area26940 Å2
手法PISA
2
C: D-LACTATE DEHYDROGENASE
D: D-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5135
ポリマ－74,2242
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6300 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area27380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.300, 188.000, 193.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.894, -0.096, 0.437), (-0.082, -0.925, -0.372), (0.44, -0.368, 0.819)-21.43531, 168.97028, 39.45271
2given(0.676, -0.557, -0.482), (-0.553, -0.816, 0.167), (-0.487, 0.154, -0.86)100.49666, 226.2424, 88.51561

-
要素

#1: タンパク質
D-LACTATE DEHYDROGENASE / D-LDH


分子量: 37112.160 Da / 分子数: 4 / 変異: H297K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus (乳酸菌)
生物種: Lactobacillus delbrueckii / 株: N42 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: LDHD / プラスミド: PMD19 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): LDHD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SURE / 参照: UniProt: P26297, D-lactate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 900 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化pH: 6.5
詳細: Orthorhombic crystals were grown by vapour diffusion from solutions of 20 % PEG 6K, 0.2 M ammonium sulphate in 0.1 M cacodylate buffer pH 6.5.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 %PEG60001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.906
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SILICON CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.906 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→19 Å / Num. obs: 132348 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 0.215 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.327 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 92.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.4 % / Rmerge(I) obs: 0.327

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MODEL OF NATIVE D-LDH WHICH IS CURRENTLY BEING DEPOSITED IN THE PDB

解像度: 1.9→19 Å / SU B: 2.44 / 交差検証法: THROUGHOUT APART FROM THE LAST 3 CYCLES / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.15
詳細: THE DENSITY OF THE CATALYTIC DOMAIN OF SUBUNIT C IS VERY POOR: 49 RESIDUES WERE ASSIGNED ZERO OCCUPANCY. IN ALL SUBUNITS THERE IS NO DENSITY FOR THE METHIONINE AT THE N-TERMINUS AND IN ...詳細: THE DENSITY OF THE CATALYTIC DOMAIN OF SUBUNIT C IS VERY POOR: 49 RESIDUES WERE ASSIGNED ZERO OCCUPANCY. IN ALL SUBUNITS THERE IS NO DENSITY FOR THE METHIONINE AT THE N-TERMINUS AND IN SUBUNITS A,B,C FOR GLY-333 AT THE C-TERMINUS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 6647 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 132346 98.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 0.327 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10473 0 55 900 11428
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0310.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0350.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.53
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.52
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.23
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0230.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.130.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.190.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1970.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1970.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor36.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.204 / Rfactor Rfree: 0.259 / Rfactor Rwork: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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