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- PDB-1j49: INSIGHTS INTO DOMAIN CLOSURE, SUBSTRATE SPECIFICITY AND CATALYSIS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j49
タイトルINSIGHTS INTO DOMAIN CLOSURE, SUBSTRATE SPECIFICITY AND CATALYSIS OF D-LACTATE DEHYDROGENASE FROM LACTOBACILLUS BULGARICUS
要素D-LACTATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD-DEPENDENT DEHYDROGENASE / LAST STEP OF GLYCOLYSIS UNDER ANAEROBIC CONDITIONS / REVERSIBLE INTERCONVERSION OF PYRUVATE INTO D-LACTATE
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydrogenase / D-lactate dehydrogenase activity / NAD binding
類似検索 - 分子機能
D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / D-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Razeto, A. / Kochhar, S. / Hottinger, H. / Dauter, M. / Wilson, K.S. / Lamzin, V.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Domain closure, substrate specificity and catalysis of D-lactate dehydrogenase from Lactobacillus bulgaricus.
著者: Razeto, A. / Kochhar, S. / Hottinger, H. / Dauter, M. / Wilson, K.S. / Lamzin, V.S.
履歴
登録2001年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The authors maintain that their sequence is correct. The density for these residues ...SEQUENCE The authors maintain that their sequence is correct. The density for these residues suggests ILE59, ARG117, AND VAL152 instead of those in the database reference match.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-LACTATE DEHYDROGENASE
B: D-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6655
ポリマ－74,2422
非ポリマー1,4233
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8250 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area25340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.4, 79.4, 228.5
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.31073, -0.06203, 0.94847), (0.09671, -0.99475, -0.03337), (0.94557, 0.08136, 0.3151)
ベクター: -1.19188, 54.584, -0.08465)

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要素

#1: タンパク質 D-LACTATE DEHYDROGENASE / D-LDH


分子量: 37121.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus (乳酸菌)
生物種: Lactobacillus delbrueckii / 株: N42 / 解説: NESTLE CULTURE COLLECTION. PCR AMPLIFIED LDHA GENE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: LDHA / プラスミド: PKBULDH / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): LDHA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SURE / 参照: UniProt: P26297, D-lactate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 %PEG2000 Me1reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
35 mMNADH1reservoir
40.1 Msodium acetate1reservoirpH5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.916
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年12月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SILICON CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 38147 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 36.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 6.82 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 3.73 / % possible all: 93.3
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.3 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 3.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DLD

2dld


解像度: 2.2→15 Å / SU B: 4.35 / SU ML: 0.11
交差検証法: THROUGHOUT (EXCEPT FOR THE LAST 2 REFINEMENT CYCLES)
σ(F): 0 / ESU R: 0.27 / ESU R Free: 0.24
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1884 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.209 37544 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5207 0 93 279 5579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0250.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0330.03
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.81
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it0.81
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0260.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.030.05
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.20.2
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.30.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.231
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.231
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.37
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor35.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.209 / Rfactor Rfree: 0.271 / Rfactor Rwork: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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