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万見
- PDB-1iz2: Interactions causing the kinetic trap in serpin protein folding -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iz2
タイトルInteractions causing the kinetic trap in serpin protein folding
要素alpha1-antitrypsin
キーワードPROTEIN BINDING / serpin / folding / antitrypsin
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / COPII-mediated vesicle transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation ...Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / COPII-mediated vesicle transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / : / protease binding / ficolin-1-rich granule lumen / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1-antitrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Im, H. / Woo, M.-S. / Hwang, K.Y. / Yu, M.-H.
引用ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 2002
タイトル: Interactions causing the kinetic trap in serpin protein folding
著者: Im, H. / Woo, M.-S. / Hwang, K.Y. / Yu, M.-H.
履歴
登録2002年9月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_atom_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月10日Group: Advisory / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alpha1-antitrypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6582
ポリマ－44,2031
非ポリマー4551
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.020, 74.173, 93.115
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 alpha1-antitrypsin


分子量: 44203.117 Da / 分子数: 1
変異: F51L/T59A/T68A/A70G/R101H/V364A/M374I/E376D/S381A/K387R
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pFEAT30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01009
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-2)-(5R)-5-[(2R)-2-hydroxynonyl]-beta-D-xylulofuranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 454.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5][ha122d2ddddddm-2b_2-5]/1-2/a1-b2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Ammonium Sulfate 1.8M, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 5.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.8 Mammonium sulfate1drop
20.2 Msodium potassium tartrate1drop
30.1 Msodium citrate1droppH5.6
45 %n-octanol-sucrose1drop
512 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年6月20日
放射モノクロメーター: Synchrotron / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 20837 / Num. obs: 18250 / % possible obs: 80.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 7.8 Å2
反射 シェル最高解像度: 2.2 Å / % possible all: 80.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 100 Å / Num. obs: 21991 / % possible obs: 96.6 % / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.28 Å / % possible obs: 94.3 % / Num. unique obs: 2115 / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→19.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1260 6.9 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.221 20837 --
obs0.221 18250 80.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.6129 Å2 / ksol: 0.37065 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.13 Å20 Å20 Å2
2---0.89 Å20 Å2
3----0.24 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.35 Å / Luzzati sigma a free: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2934 0 31 101 3066
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 161 6.8 %
Rwork0.242 2196 -
obs--62.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMSUC.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5SUC.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.279 / Rfactor Rwork: 0.202
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.333
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.534
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.299 / Rfactor Rwork: 0.221 / Num. reflection Rwork: 1874

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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