[日本語] English
万見
- PDB-1iru: Crystal Structure of the mammalian 20S proteasome at 2.75 A resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iru
タイトルCrystal Structure of the mammalian 20S proteasome at 2.75 A resolution
要素(20S proteasome) x 14
キーワードHYDROLASE / 20S proteasome / cell cycle / Immune response / proteolysis / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL ...Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G2/M Checkpoints / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / Activation of NF-kappaB in B cells / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Orc1 removal from chromatin / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Regulation of RUNX2 expression and activity / Interleukin-1 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / UCH proteinases / ABC-family proteins mediated transport / Ub-specific processing proteases / Downstream TCR signaling / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / proteasome core complex / Neutrophil degranulation / immune system process / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / ciliary basal body / proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / lipopolysaccharide binding / P-body / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / postsynapse / response to oxidative stress / centrosome / synapse / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 ...Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit alpha type-7 ...Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Unno, M. / Mizushima, T. / Morimoto, Y. / Tomisugi, Y. / Tanaka, K. / Yasuoka, N. / Tsukihara, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: The structure of the mammalian 20S proteasome at 2.75 A resolution.
著者: Unno, M. / Mizushima, T. / Morimoto, Y. / Tomisugi, Y. / Tanaka, K. / Yasuoka, N. / Tsukihara, T.
履歴
登録2001年10月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 20S proteasome
B: 20S proteasome
C: 20S proteasome
D: 20S proteasome
E: 20S proteasome
F: 20S proteasome
G: 20S proteasome
H: 20S proteasome
I: 20S proteasome
J: 20S proteasome
K: 20S proteasome
L: 20S proteasome
M: 20S proteasome
N: 20S proteasome
O: 20S proteasome
P: 20S proteasome
Q: 20S proteasome
R: 20S proteasome
S: 20S proteasome
T: 20S proteasome
U: 20S proteasome
V: 20S proteasome
W: 20S proteasome
X: 20S proteasome
Y: 20S proteasome
Z: 20S proteasome
1: 20S proteasome
2: 20S proteasome
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)718,07058
ポリマ－717,34128
非ポリマー72930
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)316.7, 205.9, 116.0
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細28mer

-
要素

-
タンパク質 , 14種, 28分子 AOBPCQDRESFTGUHVIWJXKYLZM1N2

#1: タンパク質 20S proteasome


分子量: 27432.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q2YDE4*PLUS
#2: タンパク質 20S proteasome


分子量: 25796.338 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q3T0Y5*PLUS
#3: タンパク質 20S proteasome


分子量: 29525.842 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q3ZCK9*PLUS
#4: タンパク質 20S proteasome


分子量: 27929.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q3ZBG0*PLUS
#5: タンパク質 20S proteasome


分子量: 26494.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q5E987*PLUS
#6: タンパク質 20S proteasome


分子量: 29595.627 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q3T0X5*PLUS
#7: タンパク質 20S proteasome


分子量: 28338.057 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q58DU5*PLUS
#8: タンパク質 20S proteasome


分子量: 21921.836 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q3MHN0*PLUS
#9: タンパク質 20S proteasome


分子量: 25351.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q2TBP0*PLUS
#10: タンパク質 20S proteasome


分子量: 22954.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: P33672
#11: タンパク質 20S proteasome


分子量: 22864.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q5E9K0*PLUS
#12: タンパク質 20S proteasome


分子量: 22484.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q32KL2*PLUS
#13: タンパク質 20S proteasome


分子量: 23578.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q2TBX6*PLUS
#14: タンパク質 20S proteasome


分子量: 24402.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q3T108*PLUS

-
非ポリマー , 2種, 195分子

#15: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#16: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MPD, Mg acetate, Na cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / 詳細: Tomisugi, Y., (2000) J. Biochem., 127, 941.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.15 Mmagnesium acetate1reservoir
20.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.5
335 %MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: the rotated-inclined double-crystal monochrometer
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→72.55 Å / Num. all: 189429 / Num. obs: 189429 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.75→2.82 Å / % possible all: 70
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. measured all: 733250 / Rmerge(I) obs: 0.095
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 70 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→65 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 9420 4.98 %RANDOM
Rwork0.25 ---
all0.252 189241 --
obs0.252 189241 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数47562 0 30 165 47757
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.40445
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007686
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る