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- PDB-1iqt: Solution structure of the C-terminal RNA-binding domain of hetero... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iqt
タイトルSolution structure of the C-terminal RNA-binding domain of heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0 (AUF1)
要素heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-binding protein / hnRNP / AUF1 / telomere / DNA-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


hepatocyte dedifferentiation / cellular response to putrescine / circadian regulation of translation / response to rapamycin / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / response to sodium phosphate / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / positive regulation of telomere capping ...hepatocyte dedifferentiation / cellular response to putrescine / circadian regulation of translation / response to rapamycin / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / response to sodium phosphate / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / positive regulation of telomere capping / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / positive regulation of cytoplasmic translation / RNA catabolic process / telomeric DNA binding / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / response to electrical stimulus / RNA processing / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cellular response to nitric oxide / mRNA Splicing - Major Pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / cerebellum development / positive regulation of translation / cellular response to amino acid stimulus / cellular response to estradiol stimulus / liver development / response to calcium ion / regulation of circadian rhythm / histone deacetylase binding / regulation of gene expression / postsynaptic density / ribonucleoprotein complex / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
CARG-binding factor, N-terminal / CBFNT (NUC161) domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...CARG-binding factor, N-terminal / CBFNT (NUC161) domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Katahira, M. / Miyanoiri, Y. / Enokizono, Y. / Matsuda, G. / Nagata, T. / Ishikawa, F. / Uesugi, S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structure of the C-terminal RNA-binding domain of hnRNP D0 (AUF1), its interactions with RNA and DNA, and change in backbone dynamics upon complex formation with DNA.
著者: Katahira, M. / Miyanoiri, Y. / Enokizono, Y. / Matsuda, G. / Nagata, T. / Ishikawa, F. / Uesugi, S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure and Interactions with RNA of the N-Terminal UUAG-specific RNA-binding Domain of hnRNP D0
著者: Nagata, T. / Kurihara, Y. / Matsuda, G. / Saeki, J. / Kohno, T. / Yanagida, Y. / Ishikawa, F. / Uesugi, S. / Katahira, M.
#2: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 1993
タイトル: Nuclear Proteins That Bind the Pre-mRNA 3' Splice Site Sequence r(UUAG/G) and the Human Telomeric DNA Sequence d(TTAGGG)n
著者: Ishikawa, F. / Matunis, M.J. / Dreyfuss, G. / Cech, T.R.
履歴
登録2001年8月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年6月27日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / citation_author ...atom_site / citation_author / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _citation_author.name
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6571
ポリマ－8,6571
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5460 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0 / AUF1


分子量: 8657.043 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14103

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
121HNHA
1322D NOESY
1432D NOESY
153DQF-COSY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using 2D homonuclear and 3D 15N-edited heteronuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM 15N labeled hnRNP D0 RBD2, 20mM sodium phosphate, 1mM sodium azide, 10mM deuterated DTT, small amounts of DSS95% H2O/5% D2O
22mM hnRNP D0 RBD2, 20mM sodium phosphate, 1mM sodium azide, 10mM deuterated DTT, small amounts of DSS95% H2O/5% D2O
32mM hnRNP D0 RBD2, 20mM sodium phosphate, 1mM sodium azide, 10mM deuterated DTT, small amounts of DSS100% D2O
試料状態イオン強度: 0mM / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.8Brunger構造決定
CAPP/PIPP/STAPP4.2.5Garretデータ解析
XwinNMR2.6Bruker解析
X-PLOR3.8Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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