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- PDB-1inz: SOLUTION STRUCTURE OF THE EPSIN N-TERMINAL HOMOLOGY (ENTH) DOMAIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1inz
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE EPSIN N-TERMINAL HOMOLOGY (ENTH) DOMAIN OF HUMAN EPSIN
要素EPS15-INTERACTING PROTEIN(EPSIN)
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / ALPHA-HELIX / EPSIN / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sprouting angiogenesis / clathrin vesicle coat / molecular sequestering activity / clathrin binding / embryonic organ development / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / female pregnancy / EGFR downregulation / phospholipid binding ...negative regulation of sprouting angiogenesis / clathrin vesicle coat / molecular sequestering activity / clathrin binding / embryonic organ development / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / female pregnancy / EGFR downregulation / phospholipid binding / endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / in utero embryonic development / endosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Koshiba, S. / Kigawa, T. / Kikuchi, A. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2001
タイトル: Solution structure of the epsin N-terminal homology (ENTH) domain of human epsin
著者: Koshiba, S. / Kigawa, T. / Kikuchi, A. / Yokoyama, S.
履歴
登録2000年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年9月9日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: entity / pdbx_nmr_software ...entity / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct
Item: _entity.pdbx_description / _pdbx_nmr_software.name / _struct.pdbx_descriptor
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPS15-INTERACTING PROTEIN(EPSIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3091
ポリマ－17,3091
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11670 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / -lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 EPS15-INTERACTING PROTEIN(EPSIN) / EH DOMAIN-BINDING MITOTIC PHOSPHOPROTEIN


分子量: 17308.641 Da / 分子数: 1 / 断片: ENTH DOMAIN(RESIDUES 1-144) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPSIN / プラスミド: PGEX2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y6I3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1324D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM epsin ENTH domain U-15N; 20mM NA phosphate buffer; 400mM NaCl; 2mM DTT; 0.01% sodium azide; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM epsin ENTH domain U-15N,13C; 20mM NA phosphate buffer; 400mM NaCl; 2mM DTT; 0.01% sodium azide; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 400mM / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303.0 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.1 and 2.6Brukercollection
NMRPipeDelaglio解析
NMRView4.0.3Johnsonデータ解析
X-PLOR3.1Brunger構造決定
X-PLOR3.1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: lowest energy / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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