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万見
- PDB-1inl: Crystal Structure of Spermidine Synthase from Thermotoga Maritima -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1inl
タイトルCrystal Structure of Spermidine Synthase from Thermotoga Maritima
要素Spermidine synthase
キーワードTRANSFERASE / beta-barrel / Rossmann fold / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


sym-norspermidine synthase activity / cadaverine aminopropyltransferase activity / agmatine aminopropyltransferase activity / thermospermine synthase activity / spermidine synthase / spermidine synthase activity / spermidine biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Spermidine synthase, tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis domain, conserved site / Polyamine biosynthesis (PABS) domain signature. / Spermidine/spermine synthases / Polyamine biosynthesis domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain superfamily / Spermidine synthase tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis (PABS) domain profile. / Spermine/spermidine synthase domain ...Spermidine synthase, tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis domain, conserved site / Polyamine biosynthesis (PABS) domain signature. / Spermidine/spermine synthases / Polyamine biosynthesis domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain superfamily / Spermidine synthase tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis (PABS) domain profile. / Spermine/spermidine synthase domain / Spermidine Synthase; Chain: A, domain 2 / Vaccinia Virus protein VP39 / Roll / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyamine aminopropyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Korolev, S. / Skarina, T. / Ikeguchi, Y. / Pegg, A.E. / Joachimiak, A. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: The crystal structure of spermidine synthase with a multisubstrate adduct inhibitor.
著者: Korolev, S. / Ikeguchi, Y. / Skarina, T. / Beasley, S. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Joachimiak, A. / Pegg, A.E. / Savchenko, A.
履歴
登録2001年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spermidine synthase
B: Spermidine synthase
C: Spermidine synthase
D: Spermidine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,7364
ポリマ－136,7364
非ポリマー00
水15,619867
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13770 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area40770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.436, 197.812, 51.627
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Spermidine synthase / putrescine aminopropyltransferase


分子量: 34184.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WZC2, spermidine synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 867 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.26 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 4.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 %(w/v)PEG40001reservoir
250 mMsodium acetate1reservoirpH4.4

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.97925, 0.97938, 0.99187
シンクロトロンAPS 19-ID20.97941
検出器
タイプID検出器日付詳細
SBC-21CCD2001年3月28日Double crystal monochromator Si-111
SBC-22CCD2001年3月7日Double crystal monochromator Si-111
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double crystal monochromator Si-111MADMx-ray1
2Double crystal monochromator Si-111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979251
20.979381
30.991871
40.979411
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 217343 / Num. obs: 207448 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 81.4
反射
*PLUS
% possible obs: 95.2 % / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.4 % / Rmerge(I) obs: 0.242

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータスケーリング
HKL-2000データ削減
SnB位相決定
SOLVE位相決定
直接法モデル構築
CNS0.9精密化
d*TREKデータ削減
HKL-2000データスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→48.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 2830560.59 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 10174 4.9 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.199 207247 --
obs0.199 207247 95.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 21.51 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.22 Å20 Å20 Å2
2---1.34 Å20 Å2
3---2.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→48.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9367 0 0 867 10234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.07
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 1512 5 %
Rwork0.223 28847 -
obs--84.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.07
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.245 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.223

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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