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- PDB-1imo: NMR STRUCTURE OF HUMAN DNA LIGASE IIIALPHA BRCT DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1imo
タイトルNMR STRUCTURE OF HUMAN DNA LIGASE IIIALPHA BRCT DOMAIN
要素DNA LIGASE III
キーワードLIGASE / parallel beta sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / Strand-asynchronous mitochondrial DNA replication / DNA ligase (ATP) activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / lagging strand elongation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway ...DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / Strand-asynchronous mitochondrial DNA replication / DNA ligase (ATP) activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / lagging strand elongation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / mitochondrial DNA repair / DNA biosynthetic process / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / mitochondrion organization / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair / cell division / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / : / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal ...DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / : / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / ATP-dependent DNA ligase family profile. / BRCT domain / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, torsion angle dynamics
Model type detailsminimized average
データ登録者Krishnan, V.V. / Thornton, K.H. / Thelen, M.P. / Cosman, M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Solution structure and backbone dynamics of the human DNA ligase IIIalpha BRCT domain
著者: Krishnan, V.V. / Thornton, K.H. / Thelen, M.P. / Cosman, M.
#1: ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 2001
タイトル: Expression, purification, and biophysical characterization of the BRCT domain of human DNA ligase III alpha
著者: Cosman, M. / Krishnan, V.V. / Thornton, K.H. / Thelen, M.P.
履歴
登録2001年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA LIGASE III


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9851
ポリマ－9,9851
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 299structure with the least restraint violations,structure with the lowest energy, target function
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 DNA LIGASE III / E.C.6.5.1.1 / POLYDEOXYRIBONUCLEOTIDE SYNTHASE [ATP]


分子量: 9985.422 Da / 分子数: 1 / 断片: BRCT DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49916, DNA ligase (ATP)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1312D NOESY
141HNHA
151DQF-COSY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細内容: 50 mM NaH2PO4, 150 mM NaCl, 25 mM d10-DTTT / 溶媒系: 90-95% H2O and 10-5% D2O
試料状態イオン強度: 0.4-1.0 mM / pH: 6.6 / 圧: ambient / 温度: 288 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix2.3MSI Inc.解析
Felix2.3MSI Inc.データ解析
DYANA1.5Wuthrich et al.構造決定
DYANA1.5Wuthrich et al.精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 1072 restraints, 979 NOE-derived distance constraints, 25 dihedral angle restraints, 54 H bond restraints from hydrogen bonds
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structure with the least restraint violations,structure with the lowest energy, target function
計算したコンフォーマーの数: 299 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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