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- PDB-1im2: HslU, Haemophilus Influenzae, Selenomethionine Variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1im2
タイトルHslU, Haemophilus Influenzae, Selenomethionine Variant
要素ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
キーワードCHAPERONE / AAA family
機能・相同性
機能・相同性情報


HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / : / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) ...Heat shock protein HslU / : / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Trame, C.B. / McKay, D.B.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure of Haemophilus influenzae HslU protein in crystals with one-dimensional disorder twinning.
著者: Trame, C.B. / McKay, D.B.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: The Structures of HsIU and the ATP-dependent Protease HsIU-HsIV
著者: Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Huber, R.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Mutational Studies on HslU and its Docking Mode with HslV
著者: Song, H.K. / Hartmann, C. / Ramachandran, R. / Bochtler, M. / Behrendt, R. / Moroder, L. / Huber, R.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Crystal and Solution Structures of an HslUV Protease-Chaperone Complex
著者: Sousa, M.C. / Trame, C.B. / Tsuruta, H. / Wilbanks, S.M. / Reddy, V.S. / McKay, D.B.
履歴
登録2001年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6683
ポリマ－50,1451
非ポリマー5232
水00
1
A: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,00918
ポリマ－300,8706
非ポリマー3,14012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)109.826, 109.826, 313.675
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
詳細There are 2 molecules in the asymetric unit, because of twinning we observe only one (ref entry 1G41). The biological structure consists of hexamer which packs into dodecamer with 622 symmetry.

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU / HEAT SHOCK PROTEIN HSLU


分子量: 50144.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
プラスミド: PRSET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P43773
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.45 Å3/Da
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: PEG 2000 MME, lithium sulphate, magnesium sulphate, zink sulphate, tricine, europium chloride, ADP, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 M1dropKCl
25 mMbeta-mercaptoethanol1drop
31 mM1dropMgCl2
420 mMpotassium phosphate1drop
510 mMADP1drop
610 %PEG2000 MME1reservoir
70.6 M1reservoirLiSO4
86 %ethanol1reservoir
910 mM1reservoirMgSO4
101 mM1reservoirZnSO4
113 mM1reservoirEuCl3
12100 mMtricine1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.925, 0.979, 1.068
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9251
20.9791
31.0681
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. all: 47257 / Num. obs: 43125 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.305 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 1350 / Rsym value: 0.305 / % possible all: 61.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 190830
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1G41

1g41


解像度: 2.8→37.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 235868.52 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: TWINNING IN THE CRYSTAL PRODUCES THE P 622 SPACE GROUP AND AN EXTENDED UNIT CELL. REFINEMENT WAS PERFORMED IN THIS SETTING FOR ONE MOLECULE IN THE ASYMMETRIC UNIT. PLEASE SEE JOURNAL CITATION ...詳細: TWINNING IN THE CRYSTAL PRODUCES THE P 622 SPACE GROUP AND AN EXTENDED UNIT CELL. REFINEMENT WAS PERFORMED IN THIS SETTING FOR ONE MOLECULE IN THE ASYMMETRIC UNIT. PLEASE SEE JOURNAL CITATION FOR ADDITIONAL DETAILS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 4235 9.8 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.2342 52218 --
obs0.233 43125 82.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.6 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 57.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--24.69 Å2-2.66 Å20 Å2
2---24.69 Å20 Å2
3---49.39 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.73 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→37.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2697 0 32 0 2729
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 417 9.9 %
Rwork0.425 3785 -
obs--48.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3MOD19-CIS_PEPTIDE.PARAMADP_XPLOR.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ADP_XPLOR_PAR.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 57.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.419 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor Rwork: 0.425

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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