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- PDB-1ik9: CRYSTAL STRUCTURE OF A XRCC4-DNA LIGASE IV COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ik9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A XRCC4-DNA LIGASE IV COMPLEX
要素
  • DNA LIGASE IV
  • DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
キーワードGENE REGULATION/LIGASE / DNA end joining / double-strand break repair / V(D)J recombination / protein-protein complex / coiled coil / GENE REGULATION-LIGASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / DN2 thymocyte differentiation / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / T cell receptor V(D)J recombination / DNA ligase (ATP) / pro-B cell differentiation ...FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / DN2 thymocyte differentiation / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / T cell receptor V(D)J recombination / DNA ligase (ATP) / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / V(D)J recombination / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of neurogenesis / cellular response to lithium ion / DNA biosynthetic process / 2-LTR circle formation / AMP binding / ligase activity / somatic stem cell population maintenance / chromosome organization / response to X-ray / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / condensed chromosome / neurogenesis / stem cell proliferation / central nervous system development / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / establishment of integrated proviral latency / double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of fibroblast proliferation / T cell differentiation in thymus / double-strand break repair / site of double-strand break / neuron apoptotic process / fibroblast proliferation / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / cell division / magnesium ion binding / enzyme binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Beta Complex / Nucleic acid-binding, OB-fold / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA ligase 4 / DNA repair protein XRCC4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / SAS / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sibanda, B.L. / Critchlow, S.E. / Begun, J. / Pei, X.Y. / Jackson, S.P. / Blundell, T.L. / Pellegrini, L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of an Xrcc4-DNA ligase IV complex.
著者: Sibanda, B.L. / Critchlow, S.E. / Begun, J. / Pei, X.Y. / Jackson, S.P. / Blundell, T.L. / Pellegrini, L.
履歴
登録2001年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
B: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
C: DNA LIGASE IV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2573
ポリマ－53,2573
非ポリマー00
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7300 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area25000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.062, 79.628, 242.142
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA REPAIR PROTEIN XRCC4


分子量: 24466.619 Da / 分子数: 2 / 断片: XRCC4 FRAGMENT, RESIDUES 1-213 / 変異: C93A,C128A,C130A,C165A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4 / プラスミド: pET15a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13426
#2: タンパク質・ペプチド DNA LIGASE IV / POLYDEOXYRIBONUCLEOTIDE SYNTHASE


分子量: 4323.684 Da / 分子数: 1 / 断片: LINKER CONNECTING BRCT DOMAINS, RESIDUES 748-784 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / プラスミド: pTYB3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG6000, MES, xylitol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
詳細: used seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.050 mMprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH8.0
3150 mM1dropNaCl
41.5 %(w/v)PEG60001drop
50.05 MMES1droppH6.0
71.5 %(w/v)xylitol precipitant solution1drop
86 %(w/v)PEG60001reservoir
90.1 MMES1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: 111/311 Si crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→33.26 Å / Num. all: 34224 / Num. obs: 34224 / % possible obs: 85.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 56.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / Rmerge(I) obs: 0.229 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 795 / Rsym value: 0.229 / % possible all: 44.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 72477
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 44.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: SAS / 解像度: 2.3→33.26 Å / Isotropic thermal model: overall anisotropic B value / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1723 -random
Rwork0.228 ---
all-34084 --
obs-34084 85.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.1307 Å2 / ksol: 0.340363 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-35.06 Å2-12.72 Å222.34 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.68 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→33.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3512 0 0 224 3736
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.45
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.6
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.41
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.048
Rfactor反射数%反射
Rfree0.467 95 -
Rwork0.466 --
obs-1980 50.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 70.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.45
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.6
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.41
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.467 / Rfactor Rwork: 0.466

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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