+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ijf | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Nucleotide exchange mechanisms in the eEF1A-eEF1Ba complex | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | TRANSLATION / protein complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / negative regulation of actin filament bundle assembly / HSF1 activation / melatonin binding / regulation of translational termination / tRNA export from nucleus / Protein methylation / fungal-type vacuole membrane / actin filament bundle assembly ...Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / negative regulation of actin filament bundle assembly / HSF1 activation / melatonin binding / regulation of translational termination / tRNA export from nucleus / Protein methylation / fungal-type vacuole membrane / actin filament bundle assembly / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / cellular response to amino acid starvation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of protein kinase activity / maintenance of translational fidelity / GDP binding / actin filament binding / ribosome binding / cytoskeleton / ribosome / translation / GTPase activity / GTP binding / protein kinase binding / mitochondrion / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Andersen, G.R. / Valente, L. / Pedersen, L. / Kinzy, T.G. / Nyborg, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001 タイトル: Crystal structures of nucleotide exchange intermediates in the eEF1A-eEF1Balpha complex. 著者: Andersen, G.R. / Valente, L. / Pedersen, L. / Kinzy, T.G. / Nyborg, J. #1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000 タイトル: Structural Basis for Nucleotide Exchange and Competition with tRNA in the Yeast Elongation Factor Complex eEF1A:eEF1Balpha 著者: Andersen, G.R. / Pedersen, L. / Valente, L. / Chatterjee, I.I. / Kinzy, T.G. / Kjeldgaard, M. / Nyborg, J. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ijf.cif.gz | 115.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1ijf.ent.gz | 86.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ijf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ij/1ijf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ij/1ijf | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50110.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P02994 |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 10046.277 Da / 分子数: 1 / Fragment: catalytical C-terminal fragment / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: TEF5 / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 834 DE3 / 参照: UniProt: P32471 |
#3: 化合物 | ChemComp-GDP / |
#4: 化合物 | ChemComp-MG / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.81 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2 詳細: mmE2K, Tris, Hepes, KCl, DTT, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.2 / 詳細: Pedersen, L.P., (2000) Acta Crystallogr., D57, 159. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月13日 |
放射 | モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→14 Å / Num. all: 11251 / Num. obs: 10905 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 25.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 19.8 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / % possible all: 91 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 14 Å |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 91 % / Mean I/σ(I) obs: 5.5 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: pdb entry 1f60 解像度: 3→13.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 133306.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.296 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.4 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→13.99 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 6
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Xplor file |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 5.3 % / Rfactor obs: 0.25 / Rfactor Rfree: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 18.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.388 / % reflection Rfree: 5.6 % / Rfactor Rwork: 0.335 |