[日本語] English
万見
- PDB-1iit: GLUR0 LIGAND BINDING CORE COMPLEX WITH L-SERINE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iit
タイトルGLUR0 LIGAND BINDING CORE COMPLEX WITH L-SERINE
要素Slr1257 protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SAME FOLD AS PBPS
機能・相同性
機能・相同性情報


kainate selective glutamate receptor complex / ligand-gated monoatomic ion channel activity / modulation of chemical synaptic transmission
類似検索 - 分子機能
Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Potassium channel domain / Ion channel / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II ...Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Potassium channel domain / Ion channel / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SERINE / Slr1257 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mayer, M.L. / Olson, R. / Gouaux, E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Mechanisms for ligand binding to GluR0 ion channels: crystal structures of the glutamate and serine complexes and a closed apo state.
著者: Mayer, M.L. / Olson, R. / Gouaux, E.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: FUNCTIONAL CHARACTERIZATION OF A POTASSIUM-SELECTIVE PROKARYOTIC GLUTAMATE RECEPTOR
著者: CHEN, G.-Q. / CUI, C. / MAYER, M.L. / GOUAUX, E.
履歴
登録2001年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年4月11日Group: Database references
改定 1.42017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE NATIVE GLURO IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED BY THE AUTHOR IS THE ...SEQUENCE NATIVE GLURO IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED BY THE AUTHOR IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLURO. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A THR LINKER. THE SEQUENCE, AS A RESULT, MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Slr1257 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6712
ポリマ－25,5661
非ポリマー1051
水1,65792
1
A: Slr1257 protein
ヘテロ分子

A: Slr1257 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3424
ポリマ－51,1322
非ポリマー2102
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.865, 49.769, 55.633
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Slr1257 protein


分子量: 25565.977 Da / 分子数: 1 / 断片: GLUR0 LIGAND BINDING CORE, RESIDUES 44-140, 256-385 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: PCC6803 / 遺伝子: slr1257, slr1257 GluR0 / プラスミド: pETGQ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P73797
#2: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.77 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: 38% MPD, 0.2 M LiCl, 0.1 M Na Acetate, 10 mM L-Serine, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / PH range low: 4.8 / PH range high: 4.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-20 mg/mlprotein1drop
234-38 %MPD1reservoir
3100 mMsodium acetate1reservoir
40.2 M1reservoirLiCl
510 mML-serine1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 18810 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 20.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 27.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 6.69 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Mean I/σ(I) obs: 19.3 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 131611
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
直接法モデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.25 912 RANDOM
Rwork0.209 --
obs0.211 18780 -
all-18780 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1656 0 7 92 1755
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.261
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.06
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.019
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.917
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.387
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.19
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.325 121
Rwork0.295 -
obs-2263
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.209 / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.19
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.325 / Rfactor Rwork: 0.295

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る