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- PDB-1ihq: GLYTM1BZIP: A CHIMERIC PEPTIDE MODEL OF THE N-TERMINUS OF A RAT S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ihq
タイトルGLYTM1BZIP: A CHIMERIC PEPTIDE MODEL OF THE N-TERMINUS OF A RAT SHORT ALPHA TROPOMYOSIN WITH THE N-TERMINUS ENCODED BY EXON 1B
要素CHIMERIC PEPTIDE GlyTM1bZip: TROPOMYOSIN ALPHA CHAIN, BRAIN-3 and GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
キーワードDE NOVO PROTEIN / TROPOMYOSIN / EXON 1B / ACTIN-BINDING / THIN-FILAMENT-REGULATION / NON-MUSCLE / ALPHA-HELIX / COILED-COIL / DIMER / GCN4 / CHIMERIC-PEPTIDE-MODEL / TW0-CHAINED / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of heart rate by epinephrine / bleb / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation ...Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of heart rate by epinephrine / bleb / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / actin filament capping / ruffle organization / Oxidative Stress Induced Senescence / muscle filament sliding / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / myofibril / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cytoskeletal protein binding / stress fiber / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / amino acid biosynthetic process / positive regulation of cell adhesion / muscle contraction / cellular response to amino acid starvation / actin filament organization / negative regulation of cell migration / cellular response to reactive oxygen species / actin filament / wound healing / RNA polymerase II transcription regulator complex / ruffle membrane / disordered domain specific binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein heterodimerization activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / : / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / 1156 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE CONSTRAINTS (OUT OF A TOTAL OF 1746 NOE DERIVED DISTANCES) 112 LOOSE DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, FORTY-EIGHT BACKBONE INTRA-HELICAL HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE UTILILIZED.
データ登録者Greenfield, N.J. / Yuang, Y.J. / Palm, T. / Swapna, G.V. / Monleon, D. / Montelione, G.T. / Hitchcock-Degregori, S.E. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Solution NMR structure and folding dynamics of the N terminus of a rat non-muscle alpha-tropomyosin in an engineered chimeric protein.
著者: Greenfield, N.J. / Huang, Y.J. / Palm, T. / Swapna, G.V. / Monleon, D. / Montelione, G.T. / Hitchcock-DeGregori, S.E.
履歴
登録2001年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHIMERIC PEPTIDE GlyTM1bZip: TROPOMYOSIN ALPHA CHAIN, BRAIN-3 and GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: CHIMERIC PEPTIDE GlyTM1bZip: TROPOMYOSIN ALPHA CHAIN, BRAIN-3 and GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6642
ポリマ－8,6642
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with acceptable covalent geometry, structures with the least restraint violations,target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド CHIMERIC PEPTIDE GlyTM1bZip: TROPOMYOSIN ALPHA CHAIN, BRAIN-3 and GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量: 4331.915 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The chimera consists of an initial GLY, residues 2-20 of TROPOMYOSIN ALPHA CHAIN, BRAIN-3 and residues 21-38 of GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus, Saccharomyces cerevisiae
属: Rattus, Saccharomyces / 生物種: , / 株: , / プラスミド: pPROEX HTa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5 / 参照: UniProt: P18344, UniProt: P03069

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: TRIPLE RESONANCE
NMR実験の詳細Text: The structure was determine using triple-resonance NMR spectroscopy. Inter-chain interactions were determined using X-filtered NOESY experiments

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試料調製

詳細内容: 1-2 mM
溶媒系: 100 mM NaCl, 10 mM phosphate, 10% Deuterium Oxide, pH 6.4
試料状態イオン強度: 0.12 N / pH: 6.4 / 圧: atmospheric atm / 温度: 281 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA 500 / 製造業者: Varian / モデル: INOVA 500 / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5GUNTERT,WUTHRICH精密化
VNMR5.3bVARIANデータ解析
DYANA1.5GUNTERT,WUTHRICH構造決定
AutoAssign1.5ZIMMERMAN, MONTELIONEデータ解析
AutoStructure1HUANG, MONTELIONE構造決定
Sparky3.74GODDARD, KNELLERデータ解析
精密化手法: 1156 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE CONSTRAINTS (OUT OF A TOTAL OF 1746 NOE DERIVED DISTANCES) 112 LOOSE DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, FORTY-EIGHT BACKBONE INTRA-HELICAL HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE UTILILIZED.
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JOURNAL CITATION ABOVE.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry, structures with the least restraint violations,target function
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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