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- PDB-1ihk: CRYSTAL STRUCTURE OF FIBROBLAST GROWTH FACTOR 9 (FGF9) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ihk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FIBROBLAST GROWTH FACTOR 9 (FGF9)
要素GLIA-ACTIVATING FACTOR
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / b-trefoil fold / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of timing of cell differentiation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / Sertoli cell proliferation / Transcriptional regulation of testis differentiation / FGFR3b ligand binding and activation / embryonic skeletal system development / eye development / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation ...regulation of timing of cell differentiation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / Sertoli cell proliferation / Transcriptional regulation of testis differentiation / FGFR3b ligand binding and activation / embryonic skeletal system development / eye development / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / embryonic digestive tract development / mesenchymal cell proliferation / fibroblast growth factor receptor binding / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / male sex determination / lung-associated mesenchyme development / activin receptor signaling pathway / positive regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / cardiac muscle cell proliferation / inner ear morphogenesis / PI-3K cascade:FGFR3 / smoothened signaling pathway / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of stem cell proliferation / negative regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / chondrocyte differentiation / canonical Wnt signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / neurogenesis / Signaling by FGFR2 in disease / substantia nigra development / Signaling by FGFR1 in disease / regulation of cell migration / positive regulation of epithelial cell proliferation / stem cell proliferation / Negative regulation of FGFR3 signaling / growth factor activity / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / male gonad development / protein import into nucleus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / osteoblast differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell-cell signaling / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Fibroblast growth factor 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Plotnikov, A.N. / Eliseenkova, A.V. / Ibrahimi, O.A. / Lemmon, M.A. / Mohammadi, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of fibroblast growth factor 9 reveals regions implicated in dimerization and autoinhibition.
著者: Plotnikov, A.N. / Eliseenkova, A.V. / Ibrahimi, O.A. / Shriver, Z. / Sasisekharan, R. / Lemmon, M.A. / Mohammadi, M.
履歴
登録2001年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLIA-ACTIVATING FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1813
ポリマ－19,9921
非ポリマー1902
水1,22568
1
A: GLIA-ACTIVATING FACTOR
ヘテロ分子

A: GLIA-ACTIVATING FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3636
ポリマ－39,9832
非ポリマー3804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+3/2,-z+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)87.823, 87.823, 115.636
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 GLIA-ACTIVATING FACTOR / FIBROBLAST GROWTH FACTOR-9 / FGF9 / GAF


分子量: 19991.541 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 35-208 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31371
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.87 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: ammonium phosphate, Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 56 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.4 mg/mlprotein1drop
225 mMHEPES-NaOH1drop
3150 mM1dropNaCl
42 Mammonium phosphate1reservoir
50.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 177016 / Num. obs: 177016 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.264 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. obs: 11766 / Num. measured all: 177016
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 590 5 %random
Rwork0.203 ---
obs0.203 11575 97.9 %-
all-11575 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.383 Å20 Å20 Å2
2--0.383 Å20 Å2
3----0.767 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1292 0 10 68 1370
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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