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万見
- PDB-1ihc: X-ray Structure of Gephyrin N-terminal Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ihc
タイトルX-ray Structure of Gephyrin N-terminal Domain
要素Gephyrin
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / alpha/beta
機能・相同性
機能・相同性情報


Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / molybdopterin cofactor biosynthetic process / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / nitrate reductase activity ...Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / molybdopterin cofactor biosynthetic process / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / nitrate reductase activity / postsynaptic specialization / inhibitory synapse / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycinergic synapse / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / response to metal ion / molybdopterin cofactor binding / postsynaptic specialization membrane / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / postsynaptic specialization, intracellular component / protein targeting / GABA-ergic synapse / synapse assembly / tubulin binding / synaptic membrane / establishment of protein localization / cytoplasmic side of plasma membrane / protein-macromolecule adaptor activity / postsynaptic membrane / postsynapse / molecular adaptor activity / postsynaptic density / cytoskeleton / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site ...Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sola, M. / Kneussel, M. / Heck, I.S. / Betz, H. / Weissenhorn, W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: X-ray crystal structure of the trimeric N-terminal domain of gephyrin.
著者: Sola, M. / Kneussel, M. / Heck, I.S. / Betz, H. / Weissenhorn, W.
履歴
登録2001年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gephyrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5231
ポリマ－20,5231
非ポリマー00
水1,62190
1
A: Gephyrin

A: Gephyrin

A: Gephyrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5683
ポリマ－61,5683
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area20280 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.769, 65.769, 114.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
詳細The biological assembly is a trimer generated via a crystallographic threefold axis (x,y,z; -y,x-y,z; y-x,-x,z).

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要素

#1: タンパク質 Gephyrin / PUTATIVE GLYCINE RECEPTOR-TUBULIN LINKER PROTEIN


分子量: 20522.693 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03555
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 25 % PEG 1500, 0.1 M sodium citrate, 10 % isopropanol., pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
118 mg/mlprotein1drop
225 %(w/v)PEG15001reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoir
410 %isopropanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月1日
放射モノクロメーター: Si-Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 14512 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.332 / Num. unique all: 1427 / % possible all: 97.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 40270
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.6 % / Num. unique obs: 1427 / Num. measured obs: 3601

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MogA coordinates (modified).

解像度: 1.9→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.219 1016 random
Rwork0.203 --
all0.199 --
obs-14511 -
原子変位パラメータBiso mean: 28.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1279 0 0 90 1369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.8 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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